蛋白质卷曲研究进展(上)

对于简单的球状蛋白来说,它形成天然态有活力的空间结构的信息都包含在氨基酸序列之中.理论上讲,从一级结构预测空间结构进而推测出蛋白质生物功能是可行的.但到目前为止,这条路尚未走通.原因之一是用一维信息编码三维结构的过程十分复杂.这个过程就称为蛋白质卷曲.文章介绍了蛋白质的体外和体内卷曲以及卷曲的起始等方面近年的研究状况.     

蛋白质后加工国际学术讨论会

蛋白质后加工国际学术讨论会(International Symposium on Post Procession of Pro-teins,ISPPP)于1989年5月3日至6日在杭州举行。会议出席者共60名,其中中方出席者30名,日本8名,美国15名,英国和苏联各2名,西德,瑞士,法国各1名。会议共有38个报告,还有墙报6份。     

胰岛素作用原理的研究 Ⅴ.胰岛素的胰凝乳蛋白酶酶解片段的制备

天然胰岛素经胰凝乳蛋白酶酶解后,通过一系列分离、纯化和鉴定,表明在胰岛素分子上酶解的主要位置是A_(14)酪氨酸,B_(16)酪氨酸和B_(25)苯丙氨酸的羧基所形成的肽键,其次是A_(19)酪氨酸和B~(24)苯丙氨酸的羧基所形成的肽键。从而获得了五个纯的片段。     

凝胶过滤法测定蛋白质的分子量

一、分子筛的概念凝胶过滤是分子筛的一种,在介绍凝胶过滤法之前,首先介绍分子筛的由来。1928年,McBain提出了分子筛的概念。后来发现这一现象在许多地方都存在。1950年,Synge与Tiselins在解释凝胶层中的电泳和电渗现象时引用了分子筛的概念。此后发现在柱层析中也有这种现象,于是许多工作者尝试了一系列能适用于生物高分子分离纯化用的分子筛。到     

天花粉蛋白小结构域N端同源片段的溶液构象,T18肽的圆二色性…

应用圆二色性,内源荧光和疏水荧光探针法进一步研究Ｔ１８肽的溶液构象及其相互转化,发现Ｔ１８肽在水溶液中为β折叠结构,且在高浓度（〉１ｍｇ／ｍｌ）时形成疏水聚合物,Ｌｙｓ１５和Ｉｌｅ３－Ｉｌｅ４是形成β折叠疏水簇的关键因素,并讨论了蛋白质链和溶剂环境对肽段二级结构的调制作用。     

天花粉蛋白小结构域N端同源片段的溶液构象：T18肽的圆二色性和荧光研究

应用圆二色性,内源荧光和疏水荧光探针法进一步研究Ｔｌ８肽的溶液构象及其相互转化。发现Ｔ１８肽在水溶液中为β折叠结构,且在高浓度（＞１ｍｇ／ｍｌ）时形成疏水聚合物;Ｌｙｓ１５和Ｉｌｅ３－Ｉｌｅ４是形成β折叠疏水簇的关键因素。并讨论了蛋白质肽链和溶剂环境对肽段二级结构的调制作用。     

HMR法研究天花粉蛋白TDK肽片段的溶液构象

用１ＨＮＭＲ法测定ＴＤＫ肽在Ｈ２Ｏ（ＨＯＤＫ）,５０％六氟丙醇（ＦＰＤＫ）和２ｍｏｌ／ＬＧｕ·ＨＣｌ（ＧＵＤＫ）中的溶液构象。在ＨＯＤＫ和ＦＰＤＫ中,ＴＤＫ肽的两段序列Ａｓｐ０～Ｉｌｅ４,Ｓｅｒ９～Ｉｌｅ１７分别具有较稳定的α－螺旋含量;而ＧＵＤＫ的ＳＡＬＳ序列仍能检测到有序残存结构。并假设ＳＡＬＳ序列是肽链形成二级结构的原始核心。     

尖吻蝮(Agkistrodon acutus)蛇毒的研究——Ⅱ.透明质酸酶的纯化和性质

用CM-Sephadex C-50,Sephadex G-75以及CM-Sephadex C-25柱层析,从尖吻蝮蛇毒中分离提纯透明质酸酶,得到一个电泳均一的纯品,活力提高45倍。纯品不具有出血活性。用凝胶过滤方法测得分子量为33,000±330,等电点约10.3,PAS染色证实是糖蛋白。纯化的透明质酸酶的最适pH为3.5～5.0,最适温度是37℃,在中性和碱性环境中迅速失活,不耐热。Fe~( )、Cu~( )、肝素对酶活力有明显的抑制作用。     

Asn-Ala-Gly-Ala及Asn-Ala-Gly-Ala-Asn在溶液中的构象—远紫外圆二色性

用远紫外圆二色性研究了四肽Asn-Ala-Gly-Ala和Asn-D-Ala-Gly-Ala-NH_2及五肽Asn-Ala-Oly-Ala-Asn 的构象。在低pH 的水溶液中,五肽给出一正一负的峰,正的在215nm,负的在232.5nm。[θ]_215随pH 的关系类似滴定曲线。推想此时呈β-转角。在近中性或碱性水溶液中,圆二色谱只有195nm 的负峰,因此呈无规卷曲。pH5.8时加乙醇或三氟乙醇至90%,五肽给出218 nm 附近的负峰。设想此时分子呈类β-折迭。NAGA 给出215 nm 附近的正峰,但没有负峰。讨论了此分子呈现β-转角的可能性。NDAGA 只有在196nm 附近的负峰,因此推测它具无规卷曲。潘小平等报道,上述肽都有镇痛作用,看来这种作用与分子的立体结构无关。