茶碱与胃蛋白酶相互作用的光谱性质研究

采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了茶碱与胃蛋白酶的结合作用。观测到茶碱使胃蛋白酶的紫外吸收峰增强,特征荧光峰淬灭。Stern-Volmer淬灭曲线显示,茶碱对胃蛋白酶的荧光淬灭很可能是一个单一的静态淬灭过程。     

葛根素对胃蛋白酶部分性质的影响

考察葛根素对胃蛋白酶的抑制作用,并通过紫外光谱法和荧光光谱法研究葛根素与胃蛋白酶的结合方式。以1/v对抑制剂量用Dixon作图法得出ki值为0.51×103mol/L,抑制剂类型为非竞争性抑制。葛根素与胃蛋白酶分子结合形成稳定缔合物,从而改变后者分子构象,使胃蛋白酶的紫外吸收差谱迅速增强,特征荧光峰产生静态淬灭。     

喜树碱对胰α-淀粉酶部分性质的影响

喜树碱对胰α-淀粉酶有明显的抑制作用,其抑制类型为反竞争性抑制。利用紫外差光谱,研究发现喜树碱能改变胰α-淀粉酶的空间结构;利用荧光光谱研究了喜树碱与胰α-淀粉酶的相互作用,计算了二者的结合常数KA=2.78×106(mol/L)-1和结合位点数n=1.2477。其结果对喜树碱的进一步开发具有一定的指导意义。     

芦丁对胃蛋白酶部分性质的影响

采用紫外光谱和荧光光谱研究芦丁与胃蛋白酶的相互作用。实验结果表明,加入芦丁使胃蛋白酶的紫外吸收差谱迅速增强,特征荧光峰产生静态淬灭,并求得芦丁与胃蛋白酶作用的形成常数。     

秋水仙碱与胰蛋白酶相互作用的光谱性质研究

采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了秋水仙碱与牛胰蛋白酶的相互作用。观测到秋水仙碱使胰蛋白酶的特征荧光峰猝灭。SternVolmer猝灭曲线显示,秋水仙碱对胰蛋白酶的荧光猝灭机制属于静态猝灭,猝灭常数Kq为6.60×1012(mol/L)1·s1;秋水仙碱与胰蛋白酶的结合常数为1.06×104L·mol1,结合位点数为1,作用力类型主要为疏水作用力。