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1.
采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了茶碱与胃蛋白酶的结合作用。观测到茶碱使胃蛋白酶的紫外吸收峰增强,特征荧光峰淬灭。Stern-Volmer淬灭曲线显示,茶碱对胃蛋白酶的荧光淬灭很可能是一个单一的静态淬灭过程。 相似文献
2.
利用紫外光谱和荧光光谱研究了芦丁和胰蛋白酶的相互作用机制。结果表明,生理pH 7.40条件下芦丁使胰蛋白酶的紫外吸收峰增强,特征荧光峰淬灭。并利用荧光淬灭反应测得芦丁和胰蛋白酶之间结合常数KA=6.8786×104(mol/L)-1,结合位点数n=1.0173。 相似文献
3.
茶碱对胰α-淀粉酶的抑制类型及光谱性质 总被引:1,自引:0,他引:1
考察茶碱对胰α-淀粉酶的抑制作用,并通过紫外光谱法和荧光光谱法研究茶碱与胰α-淀粉酶的结合方式.以1/v对抑制剂量用Dixon作图法得出Ki值为0.59×10-2 mol/L,抑制剂类型为非竞争性抑制.茶碱镶嵌于胰α-淀粉酶分子之间,形成了特定结构的缔合物,从而改变后者分子构象,使胰α-淀粉酶的紫外吸收差谱迅速增强,特征荧光峰产生静态淬灭. 相似文献
4.
可可碱对胰α-淀粉酶的抑制类型及光谱性质的影响 总被引:1,自引:1,他引:0
运用紫外光谱和荧光光谱技术研究可可碱与胰α-淀粉酶的结合.反应类型为非竞争性抑制.Ki值为0.72×10-2 mol/L.根据Stern-Volmer方程,计算了可可碱对胰α-淀粉酶的表观淬灭常数,推测其荧光影响可能属于静态淬灭机制. 相似文献
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