小檗碱与胰蛋白酶的相互作用

小檗碱对胰蛋白酶有抑制作用.应用紫外光谱和荧光光谱进一步研究发现小檗碱使胰蛋白酶的紫外吸收光谱发生改变,特征荧光峰产生静态淬灭.据Forster非辐射能量转移理论,在20和37℃时,测定了小檗碱-胰蛋白酶间的结合常数和结合位点数,确定了作用力主要为疏水作用力.     

两种抗生素对酸性磷酸酶部分理化性质的影响

研究两种抗生素间甲氧嘧啶和蒽诺沙星对酸性磷酸酶活性的影响,发现两种抗生素都对酶有抑制作用。利用双倒数作图法表明两种抗生素对酶的抑制作用为非竞争抑制,Dixon作图法求得Ki值分别为0.35和0.4 mmol/L。采用紫外差光谱和荧光光谱研究甲氧嘧啶和蒽诺沙星与酸性磷酸酶的相互作用,结果显示间甲氧嘧啶和蒽诺沙星使酶的紫外吸收增强,荧光强度减弱,其中蒽诺沙星使酶的荧光光谱产生红移。说明这两种抗生素对酶的构象有不同程度的影响。     

喜树碱对胰α-淀粉酶部分性质的影响

喜树碱对胰α-淀粉酶有明显的抑制作用,其抑制类型为反竞争性抑制。利用紫外差光谱,研究发现喜树碱能改变胰α-淀粉酶的空间结构;利用荧光光谱研究了喜树碱与胰α-淀粉酶的相互作用,计算了二者的结合常数KA=2.78×106(mol/L)-1和结合位点数n=1.2477。其结果对喜树碱的进一步开发具有一定的指导意义。     

芦丁对胃蛋白酶部分性质的影响

采用紫外光谱和荧光光谱研究芦丁与胃蛋白酶的相互作用。实验结果表明,加入芦丁使胃蛋白酶的紫外吸收差谱迅速增强,特征荧光峰产生静态淬灭,并求得芦丁与胃蛋白酶作用的形成常数。