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RNA研究的一些新进展——RNA生物功能的多样性 总被引:1,自引:0,他引:1
近几年发现某些RNA具有酶(Ribozyme)的催化功能。这不仅改变了酶都是蛋白质的传统观念,而且认为在远古时期RNA可能就具有自我复制的活力,因而RNA是先于DNA和蛋白质的最早出现的生物大分子。真核细胞mRNA的剪接机制比较复杂,至今还远没有搞清楚。现在知道,必须通过一个由2′,5′磷酸二酯键形成的“套环”结构,另外还有一类核蛋白体(snRNP)参与反应。反义RNA通过其碱基序列与相关的mRNA形成互补碱基对的方式影响mRNA的翻译。tRNA是蛋白质生物合成中必不可少的一类RNA。此外,它还有其它重要的生物功能。 相似文献
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对酵母NMT基因在大肠杆菌中表达进行较详细的研究,进而构建了复制子为p15A并含卡那霉素抗性基因的相容性表达质粒pKZMT,将其与表达质粒pCZmCα1共转化进大肠杆菌BL21(DE3)F′,进行双质粒表达偶联加工修饰研究,其中pCZmCα1表达底物蛋白小鼠cAMP依赖的蛋白激酶催化亚基α(PKA-mCα)。SDSPAGE及Westernblot分析表明,双质粒表达系统中,PKA-mCα都得到了稳定的高表达,尤其在23℃低温诱导表达时,表达产物的可溶性部分明显增多;而酵母NMT被控制在有利于活性功能的可溶性低水平表达。[3H]myristicacid标记测定及放射自显影的结果显示,在大肠杆菌中表达的重组PKA-mCα被豆蔻酰化修饰。 相似文献
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用逐步高碘酸氧化法除去酵母tRNA~(Ala) 3'端的pACCA;最终产物用tRNA_O~(Ala)表示;用T_4 RNA连接酶使tRNA_C~(Ala)接上pAp、pGp、pCp、pCCCA和pUCCA;经磷酸单酯酶处理、聚丙烯酰胺凝胶电泳分离后,测得tRNA_(CA)~(Ala)、tRNA_(CG)~(Ala)、tRNA_(CC)~(Ala)、tRNA_(CCCCA)~(Ala)和tRNA_(CUCCA)~(Ala)接受丙氨酸的活力,分别是80%、36%、12%、6%和8.8%(以tRNA~(Ala)的活力为100%计)。tRNA_(CA)~(Ala)、tRNA_(CG)~(Ala)和tRNA_(CC)~(Ala)首先被混合氨酰基tRNA合成酶制剂中的转核苷酸酶,在CTP和ATP存在的情况下,加上了CCA末端。实验证明,酵母tRNA~(Ala)3'端第四个核苷酸对于合成酶-tRNA的识别是重要的,但又非绝对必需的。 相似文献
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我们用肺炎克氏杆菌的粗酶制剂研究了腺苷多磷酸化合物的酶促合成。在用30~50%饱和度硫酸铵沉淀蛋白进行的反应中,发现了二个化合物。经鉴定证明这二个化合物分别是A~5′ppp~5′A和A~5′pppp~5′A。本文还报道了一种制备α-~(32)P标记核苷酸的方法。 相似文献
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按照Sanger等建立的前标记指纹图谱法,并采用稍加改进的电泳装置,测定了蓖麻蚕(Philosamia cynthia ricini)后丝腺体甘氨酸转移核糖核酸(tRNA~(Gly))的全核苷酸顺序。它由74个核苷酸组成,反密码子为GCC。每分子tRNA~(Gly)含T、ψ、D和m~1A各一分子,3.2分子m~5C和约0.4分子Um。与家蚕(Bombyx mori)tRNA_1~(Gly)(反密码子为GCC)比较,蓖麻蚕tRNA~(Gly)仅在某些部位上修饰程度较低。除此以外,两者顺序非常相似。文中讨论了真核生物tRNA~(Gly)的结构特征和均一性。 相似文献
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酵母tRNA~(Ala)3’端第四个核苷酸在tRNA-氨酰基tRNA合成酶识别中的作用 总被引:1,自引:0,他引:1
用逐步高碘酸氧化法除去酵母tRNA~(Ala)3′端的pACCA;最终产物用tRNA_O~(Ala)表示;用T_4RNA连接酶使tRNA_O~(Ala)接上pAp、pGp、pCp、pCCCA和pUCCA;经磷酸单酯酶处理、聚丙烯酰胺凝胶电泳分离后,测得tRNA_(OA)~(Ala)、tRNA_(CG)~(Ala)、tRNA_(CO)~(Ala)、tRNA_(CCCCA)~(Ala)和tRNA_(CUCCA)~(Ala)接受丙氨酸的活力,分别是80%、36%、12%、6%和8.8%(以tRNA~(Ala)的活力为100%计)。tRNA_(CA)~(Ala)、tRNA_(CG)~(Ala)和tRNA_(CC)~(Ala)首先被混合氨酸基tRNA合成酰制剂中的转核苷酸酶,在CTP和ATP存在的情况下,加上了CCA末端。实验证明,酵母tRNA~(Ala)3′端第四个核苷酸对于合成酶-tRNA的识别是重要的,但又非绝对必需的。 相似文献
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大鼠甘氨肽酰化单氧酶在CHO细胞中的活性表达及在体外酰胺化修饰中的应用 总被引:1,自引:0,他引:1
将大鼠脑cDNA库来源的PAM基因片段,经克隆重组,构建成真核表达质粒pSV—PAM,并转染CH0细胞,获得在cHO中稳定表达活性型口α-酰胺化酶的细胞株DGAE。表达产物为双功能酶,分泌至培养基中的酶活力远高于胞内。体外酰胺化加工研究表明,以α—N—acetyl-Tyr-Val-Gly为底物,该酶催化反应的Km为12.Sμmol/L,Vmax为180μmol/mg/h,而且催化反应中表现有最适铜离子浓度和pH值范围。表达的双功能酶可直接用于合成的多肽和基因工程表达产物的酰胺化加工修饰。 相似文献
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