槐定碱与牛血清白蛋白的相互作用研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光猝灭、荧光偏振和紫外-可见吸收光谱法研究了槐定碱与牛血清白蛋白(BSA)结合作用。荧光猝灭数据显示,槐定碱与BSA发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭。求出了不同温度(19、25、31、37℃)下槐定碱与BSA作用的结合常数分别为1.219×106,1.164×106,1.110×106和1.057×106L/mol,由van’tHoff方程式计算槐定碱与BSA反应的热力学参数:焓变ΔH和熵变ΔS值分别为-5.97kJ/mol和96.11J/(mol.K),表明槐定碱与BSA间的作用力以静电引力为主。以华法林和布洛芬(分别为siteI和siteII探针)为标记药物研究槐定碱在BSA上的结合位点,结果表明,槐定碱结合在BSA疏水空腔的siteI位点。     

高良姜素与牛血清白蛋白作用的光谱研究

采用荧光猝灭、同步荧光、三维荧光和圆二色谱,研究高良姜素与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明:高良姜素对BSA有较强的荧光猝灭作用,且为静态猝灭,并计算出不同温度下二者的结合常数(Ka)与结合位点数(n)分别为9.33×10~6L/mol、1.17(290.15 K),2.34×10~6L/mol、1.09(296.15 K),4.57×10~5L/mol、1.01(303.15 K),1.02×10~5L/mol、0.99(310.15 K)。由热力学参数确定它们之间的作用力主要是氢键和范德华力,利用竞争结合实验推断高良姜素的结合位点为BSA疏水空腔的SiteⅠ。同步荧光、三维荧光和圆二色谱显示高良姜素与BSA作用时更靠近色氨酸残基,使其周围的疏水性减弱,而对蛋白α-螺旋结构影响较小。     

水溶性壳聚糖与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用紫外和荧光光谱研究了水溶性壳聚糖(CS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明:随CS浓度的增加,BSA的紫外吸收光谱表现出明显的增色效应和较小的紫移;CS可以猝灭BSA的内源荧光,其猝灭机理是CS与BSA形成复合物的静态猝灭。并且测定了在不同温度下,该反应的结合常数KA分别为6.92×106(298 K),5.01×106(308 K),3.31×106(318 K),CS与BSA以摩尔比1∶1结合。同时采用同步荧光光谱法探讨了CS对BSA构象的影响。     

栀子苷和牛血清白蛋白相互作用研究(英文)

在模拟生理条件下,利用紫外和荧光光谱法研究栀子苷和牛血清白蛋白相互作用。通过Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk考察栀子苷对牛血清白蛋白内源性荧光的猝灭机制,分别在298 K、310 K和322 K下利用结合常数和结合位点数计算反应体系的热力学参数。结果表明,当温度为298 K、302 K和322 K时,栀子苷对牛血清白蛋白的猝灭常数分别为4.632×104、3.515×104和3.575×104mol/L,结合常数KA分别为1.805×104、2.546×104和4.165×104,结合位点数分别为1.334、1.112和0.944,栀子苷对牛血清白蛋白的猝灭方式属于静态猝灭;热力学参数ΔG0,ΔH0,ΔS0,表明栀子苷与牛血清白蛋白结合作用力为静电引力,根据Frster非辐射共振能量转移理论,计算出栀子苷与牛血清白蛋白之间的结合距离为1.78 nm。     

秋水仙碱与胰蛋白酶相互作用的光谱性质研究

采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了秋水仙碱与牛胰蛋白酶的相互作用。观测到秋水仙碱使胰蛋白酶的特征荧光峰猝灭。SternVolmer猝灭曲线显示,秋水仙碱对胰蛋白酶的荧光猝灭机制属于静态猝灭,猝灭常数Kq为6.60×1012(mol/L)1·s1;秋水仙碱与胰蛋白酶的结合常数为1.06×104L·mol1,结合位点数为1,作用力类型主要为疏水作用力。     

羧甲基化壳聚糖季铵盐与牛血清白蛋白的相互作用研究

应用荧光光谱研究了羧甲基化壳聚糖季铵盐(CMCQA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明:CMCQA对BSA内源性荧光猝灭机制属于CMCQA和BSA形成复合物所引起的静态猝灭.在室温下,二者的结合常数为2.45×104 L/mol,结合位点数为1.04.二者主要靠静电引力相互作用.     

光谱法和分子对接研究二氢杨梅素与人血清白蛋白相互作用

运用光谱法和分子对接理论研究了二氢杨梅素(dihydromyricetin,DMY)与人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)的相互作用。结果表明,DMY有规律的使HSA内源荧光猝灭,其猝灭机制为两者形成复合物而引起的的静态猝灭;两者结合常数KA均大于105L/mol,结合位点数n接近于1。根据热力学参数判断,两者结合反应能自发进行,主要作用力类型为静电作用力。计算得到DMY与HSA的结合距离r为3.32 nm,表明两者结合过程发生了非辐射能量转移。同步荧光和三维光谱分析结果显示,DMY使HSA的构象发生了一定程度的改变。位点竞争实验和分子对接结果表明,DMY在HSA上的更倾向结合位于亚结构域IIA(Site I)。     

壳寡糖镧配合物的抑菌活性及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了壳寡糖和稀土离子La3+的配合物,利用红外光谱、紫外光谱和差热-热重手段对其结构和性质进行了表征。采用抑菌圈法考察了壳寡糖、壳寡糖-La对革兰氏阳性菌金黄色葡萄球菌和革兰氏阴性菌大肠杆菌的抑菌活性。此外,紫外光谱、荧光光谱和循环伏安曲线法研究壳寡糖-La与牛血清白蛋白(BSA)相互作用。结果表明壳寡糖、壳寡糖-La对两种细菌均具有较强的抑菌活性,且壳寡糖-La的抑菌活性强于壳寡糖;壳寡糖-La使BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭,并计算了室温下壳寡糖-La与BSA的结合常数和结合位点数分别为6.35×104L/mol和1.29。     

芹菜素抑制α-葡萄糖苷酶的分子机制研究

[目的]分析芹菜素对α-葡萄糖苷酶的抑制作用类型,并探讨其抑制的分子作用机制。[方法]采用Lineweaver-Burk双倒数方程,分析芹菜素对α-葡萄糖苷酶的抑制作用类型;荧光光谱和分子对接阐述芹菜素抑制α-葡萄糖苷酶的分子作用机制。[结果]芹菜素对α-葡萄糖苷酶的抑制类型为竞争型抑制,抑制常数Ki=12.08μg/m L。芹菜素和α-葡萄糖苷酶的结合导致酶分子的内在荧光静态猝灭,不同温度(298 K、304 K、310 K)条件下荧光猝灭常数KA分别为0.859 4×104、0.617 7×104、0.486 5×104L/mol。酶分子中Tyr158、Ser240、Pro312、Phe314和Asn415等氨基酸残基为芹菜素与其结合的重要活性位点,芹菜素的A环5-OH和7-OH、B环4'-OH结构对其抑制活性起到关键作用。[结论]芹菜素是α-葡萄糖苷酶的竞争性抑制剂,疏水作用力和氢键是其与酶分子间的主要作用力。     

胶毒素与BSA的相互作用

应用荧光、圆二色和紫外—可见吸收等波谱法研究胶毒素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。荧光光谱实验结果表明胶毒素主要靠疏水作用与BSA结合, 而对其内源荧光产生猝灭作用,其淬灭方式为静态猝灭, 胶毒素与BSA的结合常数为7.2×103 L/mol。圆二色光谱检测发现, 随着胶毒素浓度的增加, BSA的a-螺旋数量也增加, 当胶毒素浓度为BSA浓度的100倍时, BSA的a-螺旋增加40.1%, 表明胶毒素与BSA的结合改变了BSA的空间构象。