neo Trichosanthin及其突变体Y70A neo Trichosanthin的晶体结构研究

天花粉蛋白（Ｔｒｉｃｈｏｓａｎｔｈｉｎ,ＴＣＳ）的一个亚型,ｎｅｏＴｒｉｃｈｏｓａｎｔｈｉｎ（ｎ－ＴＣＳ）,及其突变体Ｙ７０Ａｎ－ＴＣＳ被克隆和表达为重组蛋白。用悬滴汽相扩散法得到ｎ－ＴＣＳ和Ｙ７０Ａｎ－ＴＣＳ的晶体。在ＭａｒＲｅｓｅａｒｃｈ面探测器系统上分别收集了０．２０ｎｍ和０．２０５ｎｍ分辨率的Ｘ射线衍射数据。用同晶差值傅立叶法解析了结构。最后晶体学Ｒ因子分别为０．１８３和０．１８４。键长的     

亚天花粉蛋白突变体(R163H n-TCS和R163Q n-TCS)的晶体结构研究

用悬滴汽相扩散法得到了Ｒ１６３Ｈｎ－ＴＣＳ和Ｒ６１３Ｑｎ－ＴＣＳ的晶体,Ｍａｒ－Ｒｅｓｅａｒｃｈ面探测器系统上分别收集了０．２００和０．２０５ｎｍ分辨率的Ｘ－射线衍射数据,采用同晶差值傅立叶法解析结构,用Ｘ－ＰＬＯＲ软件包进行修正,最后的晶体学Ｒ因子分别为０．１８４和０．１８５,键长偏差分别为０．００１３ｎｍ和０．００１４ｎｍ,键角偏差分别为２．５９０和２．８１５,结构测定显示Ｒ１６３Ｈｎ－ＴＣＳ     

紫茉莉抗病毒蛋白（Mirabilis antiviral protein，MAP）的空间结构和与底物相互作用的模拟研究

首先应用同源构筑方法建立了低序列同源性的紫茉莉抗病毒蛋白（ＭｉｒａｂｉｌｉｓａｎｔｉｖｉｒａｌＰｒｏｔｅｉｎ,ＭＡＰ）的空间结构,然后对此粗结构进行了分子动力学优化。最后通过对ＭＡＰ,ＴＣＳ与其底物类似物的相互作用,了解ＲＩＰ特异糖苷酶活性的机制。结果表明模拟结构是合理的。ＲＩＰ特异糖苷酶活性主要是由于酶的活性口袋与底物的特殊构象相互匹配。     

亚天花粉蛋白突变体R163Kn-TCS及其复合物R163Kn-TCS/Ade的晶体结构

用悬滴汽相扩散法得到Ｒ１６３Ｋ ｎ－ＴＣＳ的晶体,并用ＡＭＰ浸泡４８小时后利到复合物晶体。在Ｍａｒ－Ｒｅｓｅａｒｃｈ面探测器系统上分别收集了０．２０５和０．１８７分辨率的Ｘ－射线衍射数据。采用同晶差值傅立叶法解析结构,用Ｘ－ＰＬＯＲ软件包进行修正,最后两模型的偏差因子（Ｒ和Ｒｆｒｅｅ）分别为（０．１８７和０．２６３）和（０．１８０和０．２３３）,键长偏差都为０．００１３ｎｍ,键角偏差分别为２．７９     

天花粉蛋白与底物类似物GAGA相互作用的计算机图象模拟

以天花粉蛋白（ＴＣＳ）晶体结构模型作为ＲＩＰｓ的代表,ＲＮＡ四核苷酸ＧＡＧＡ作为底物类似物,用计算机图象模拟建立了ＴＣＳ和ＧＡＧＡ相互作用的模型。利用这一模型解释了ＲＩＰｓ的Ｎ－糖苷酶活性的作用机制。这一模型对专一性识别也能解释,且与一些生化实验结果相符;对某些实变体的活性改变也能有相应的解释．