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1.
培养了(E160A,E189A)TCS(天花粉蛋白)的单晶。用浸泡法得到了(E160A,E189A)TCS与Ade复合物的晶体。在MarResearch面探测器系统上分别收集了均为0.20nm分辨率的X射线衍射数据,数据处理用MarScale程序系统完成。用同晶差值Fourier法解析了(E160A,E189A)TCS和(E160A,E189A)TCS-Ade的晶体结构,结构修正利用X-PLOR程序.修正结果,晶体学R因子分别为0.180、0.184,键长和键角的RMS偏差分别为0.0012nm和2.566°、0.0012nm和2.622°。在(E160A,E189A)TCS-Ade中,Ade仍结合在N-糖苷酶活性口袋之中,它夹在Tyr70和Tyr111两个侧链环之间,与Tyr70环近乎平行。这一结果表明:TCS中的Glu160和Glu189同时突变成Ala,仍能与AMP发生N-糖苷酶反应.前文已经证明在(E160A)TCS中Glu189没有援救作用。目前,没有发现Glu189对TCS与AMP的直接作用,但Glu189与其它残基的协同作用及其在TCS与rRNA作用中扮演什么角色,尚待进一步研究。  相似文献   
2.
对α-mmc及β-mmc进行了溶剂微扰差光谱的研究及在不同温度条件下的光谱滴定,结合最新得到的α-mmc的晶体结构进行了分析和讨论,并与天花粉蛋白的紫外光谱进行了比较。  相似文献   
3.
天花粉蛋白Y14F/R22L定点突变及其活性研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
利用多聚酶链式反应(PCR)技术,对天然天花粉蛋白(nTCS)基因在Tyr14和Arg22两个保守残基处同时进行定点突变,即Tyr14变成Phe,Arg22变成Leu,然后克隆到pET-8c高效表达载体上,构建成重组质粒pETY14F/R22L.经序列分析,定点突变的结果与预先设计的完全一致,突变后的天花粉蛋白命名为Y14F/R22LTCS.将pETY14F/R22L转化到E.coliBL21(DE3,pLysS)中,进行表达.经CM-SepharoseCL-6B柱纯化,SDS-PAGE鉴定,纯度可达90%.RIP活性测定显示,Y14F/R22LTCS的活性比nTCS降低了7.5倍,活性变化不显著,因此,TCS的Try14和Arg22对维持其活性部位构象并不是必需的.但由于Y14F/R22LTCS在E.coli中的表达量与nTCS相比明显下降,因此,Tyr14和Arg22可能与TCS翻译后的折叠有关.  相似文献   
4.
本文采用大项计算程序,分别地从天花粉蛋白质母体及其铂[Pt(NO_2)4]~(-2)衍生物晶体所录的4(?) 分辨率的4334个反射中,挑选出约10%个具有大的结构振幅(F_p~2)_(max)或(F_p~2H)_(max)各458个反射,分壳层地计算旋转函数。两者均可得到晶胞不对称单元中非结晶学对称性为三个互相垂直的二次轴,用(x°,ψ°,(?)°)记号表示为:(180°,0°,0°),(180°,90°,0°)和(180°,90°,90°)。分别依据这三个非结晶学二次轴,计算天花粉母体晶体的平移函数。从平移函数剖面图上得到若干个有效的平移矢量⊿:旋转轴: 得到的平移矢量⊿:(180°,0°,0°) (1)/(5)b_0,(3)/(10)b_0(180°,90°,0°) (1)/(4)a_0,(3)/(4)a_0(180°,90°,90°) (2)/(5)c_0,(3)/(5)c_0最后,参考了一些天花粉重原子衍生物晶胞中的重原子坐标,进一步讨论了天花粉蛋白质分子在晶胞中的位置排布问题。  相似文献   
5.
本文叙述了一个简单的从中等分辨率电子云密度图确定蛋白质骨架结构的方法.方法的第一步是依据蛋白质结构已知的立体化学参数以及密度图上代表侧链的密度的位置来确定C~α原子位置.第二步是用Hendrickson分子叠合法将螺旋区的结构标准化.这个方法对于无法得到合用的高分辨率衍射数据或相角的蛋白质结构的测定是有用的.  相似文献   
6.
本文采用大项计算程序,分别地从天花粉蛋白质母体及其铂[Pt(NO_2)_3]~(-2)衍生物晶体所录的4分辨率的4334个反射中,挑选出约10%个具有大的结构振幅(F_p~2)_(max)或(F_(pH)~2)_(max)各458个反射,分壳层地计算旋转函数。两者均可得到晶胞不对称单元中非结晶学对称性为三个互相垂直的二次轴,用(κ°,ψ°,φ°)记号表示为:(180°,0°,0°),(180°,90°,0°)和(180°,90°,90°)。分别依据这三个非结晶学二次轴,计算天花粉母体晶体的平移函数。从平移函数剖面图上得到若干个有效的平移矢量Δ: 最后,参考了一些天花粉重原子衍生物晶胞中的重原子坐标,进一步讨论了天花粉蛋白质分子在晶胞中的位置排布问题。  相似文献   
7.
<正>2015年诺贝尔生理学或医学奖授予了爱尔兰科学家威廉·坎贝尔(William C.Campbell)、日本学者大村智(Satoshi Omura)以及中国药学家屠呦呦,以表彰他们在寄生虫疾病治疗研究方面所取得的成就,其中,屠呦呦在青蒿素的发现和治疗疟疾方面做出了杰出的贡献,使她成为历史上第46位获得诺贝尔奖的女性.这是中国科学家在本土进行的科  相似文献   
8.
对α-mmc及β-mmc进行了溶剂微扰差光谱的研究及在不同温度条件下的光谱滴定,结合最新得到的α-mmc的晶体结构进行了分析和讨论,并与天花粉蛋白的紫外光谱进行了比较。  相似文献   
9.
栝楼籽核糖体失活蛋白的纯化、性质及晶体生长研究   总被引:6,自引:0,他引:6  
栝楼(Trichosantheskirilowi)籽经粉碎抽提、硫酸铵沉淀、阳离子交换及凝胶过滤柱层析等步骤,得到一种单链核糖体失活蛋白-Trichokirin(TCK).SDS-PAGE和IEF显示为单一条带,其分子量为29kD,pI≥9.3,含糖量约为1.75%.该蛋白对兔网织红细胞裂解液系统的蛋白质合成具较强的抑制活性,IC50为6.7×10-10mol/L.改进了纯化方法,提高了产率,并培养出晶体.  相似文献   
10.
用浸泡法得到了(E160A)天花粉蛋白(trichosanthin, TCS),(E160D)TCS与Ade 和(E160A)TCS与FMP复合物的晶体.在Mar Research 面探测器系统上分别收集了0.20 nm ,0.19nm 和0.205 nm 分辨率的X 射线衍射数据,数据处理用Mar Scale 程序系统完成.用同晶差值Fourier法解析了(E160A)TCS-Ade,(E160D)TCS-Ade 和(E160A)TCS-FMP的晶体结构,结构修正利用X-PLOR程序,修正结果,晶体学R因子分别为0.166,0.176,0.179.键长和键角的RMS偏差分别为0.0010 nm 和2.503°,0.0013 nm 和2.665°,0.0012 nm 和2.676°.在这三个结构中均未见到Glu189侧链方向的改变.Ade 或FMP仍结合在N-糖苷酶活性口袋之中,它夹在Tyr70和Tyr111两个侧链环之间,与Tyr70环近乎平行.这一结果表明:TCS中的Glu160分别突变成Ala 和Asp,仍能与AMP发生N-糖苷酶反应,但是活性降低了一些.可见Glu160对TCS与AMP的作用是重要的,但不是必要的.  相似文献   
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