排序方式: 共有11条查询结果,搜索用时 15 毫秒
1.
两种新型白细胞介素-2的热稳定优越性 总被引:1,自引:0,他引:1
研制成两种新型白细胞介素-2(新型Il,-2),其一为125Ser-IL-2,另一为125Ala—Ⅱ2(即原型IL-2中125位cys分别被Ser或Ala取代)。两种新型IL-2均已被高度纯化,并已完成了中试,获准临床应用。发现新型IL-2的热稳定优越性。在65℃加热,新型IL-2的稳定性高于原型,失活比原型慢,被保留的活性也较原型多。在0.1%SDS中能使失活的IL-2逐渐恢复一定的活性,也是新型IL-2恢复活性高。同时,比较了其它条件下这三种重组rIL-2的稳定性及SDS对其复性的影响,发现三者之间差异很大。上述结果均证明:125A1a—IL-2的热稳定性最好,125sER-IL-2次之,原型较新型差。 相似文献
2.
简单介绍两种简便的微量凝胶电泳方法 总被引:1,自引:0,他引:1
在不同材料的组蛋白和碱性蛋白的研究中,摸索了二种简便的微量电泳方法。一、微量圆盘电泳采用0.1毫升或0.2毫升的移液管作电泳管。把一根移液管截成几段长度相等(每段长46毫米),同一根移液管截成的电泳管标以相同号数,以示内径相同。灌胶时,不需显微操作器等一些较为复杂的设备.取二根玻璃管,玻璃管的一头拉成小于电泳管内径的毛细管,另一头套上橡皮滴头, 相似文献
3.
用寡核苷酸诱导的基因定位突变法,将人白细胞介素-2C末端两亲性α螺旋中125位和127位残基分别或同时突变为Pro,并测定其生物活性和空间结构。结果发现所得突变体的生物学活性均急剧下降,同时α螺旋含量以及C端螺旋中残基的空间位置也发生了不同程度的变化。结果提示,C端α螺旋尤其是其疏水面的完整性对维持白介素-2的生物活性有重要作用。 相似文献
4.
白细胞介素-2镇痛功能位点的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
白细胞介-2(IL-2)是重要的免疫调节因子,近来发现还有中枢镇痛作用,用不同IL-2突变体测定其对大鼠痛阈的影响,发现完全丧失免疫刺激作用的20Leu-IL-2(20Asp→Leu)仍能显著提高大鼠的痛阈,其作用强度与天然IL-2无显著差异,而另一突变体45Val-IL-2(45Tyr→Val)虽保留免疫学活性却不能提高大鼠的痛阈;这些结果证明IL-2分子中具有镇痛作用与具有免疫作用与具有免疫作 相似文献
5.
白细胞介素-2(IL-2)是重要的免疫调节因子,近来发现还有中枢镇痛作用,用不同IL-2突变体测定其对大鼠痛阈的影响,发现完全丧失免疫刺激作用的20Leu-IL-2(20Asp→Leu)仍能显著提高大鼠的痛阈,其作用强度与天然IL-2无显著差异,而另一突变体45Val-IL-2(45Tyr→Val)虽保留免疫学活性却不能提高大鼠的痛阈.这些结果证明IL-2分子中具有镇痛作用与具有免疫作用的功能位点是相互独立的;IL-2分子中第45位Tyr对IL-2镇痛作用的发挥起重要作用. 相似文献
6.
7.
范佩芳 《分子细胞生物学报》1983,(3)
真核细胞的组蛋白已有深入的研究,在原核细胞也找到了类似组蛋白的碱性蛋白。甲藻(Dinoflagellate)是一种低等真核细胞。人们企图从典型的甲藻中找到组蛋白或类似于组蛋白性质的碱性蛋白,但是并未成功。尖尾藻(Oxyrrhis marina)是一种海生的异养的裸甲藻,有一个圆型细胞核。与其它甲藻一样,核膜在细胞分裂时不消失,核内的染色体在细胞周期里始终保持凝聚状态,但是染色体不象典型的甲藻染色体具有规则 相似文献
8.
两种新型白细胞介素-2的热稳定优越性 总被引:4,自引:0,他引:4
研制成两种新型白细胞介素-2(新型IL-2),其一为125Ser-IL-2,另一为125Ala-IL-2(即原型IL-2中125位Cys分别被Ser或Ala取代)。两种新型IL-2均已被高度纯化,并已完成了中试,获准临床应用。发现新型IL-2的热稳定优越性。在65℃加热,新型IL-2的稳定性高于原型,失活比原型慢,被保留的活性也较原型多。在0.1%SDS中能使失活的IL-2逐渐恢复一定的活性,也是新型IL-2恢复活性高。同时,比较了其它条件下这三种重组rIL-2的稳定性及SDS对其复性的影响,发现三者之间差异很大。上述结果均证明:125Ala-IL-2的热稳定性最好,125Ser-IL-2次之,原型较新型差。 相似文献
9.
前言在高等真核生物中,普遍存在着五种组蛋白成份,它们对于形成复杂的染色质结构起到重要的作用(Fensenfeld,1978;孙毓麟,1978)。原核细胞DNA不具有真核细胞染色质的复杂结构状态,而是呈现光滑的直径约40A的纤维。虽然有些报告指出碱性蛋白质的存在(Miller,1970;Varshavsky,1977),但是它们明显不同 相似文献
10.
甲_2巨球蛋白(简称α_2M)是存在于人和动物血清中一种广谱蛋白酶抑制剂。实验利用α_2M对蛋白酶的特殊抑制原理:α_2M通过包陷蛋白酶去抑制蛋白酶对天然蛋白质的水解作用,但不破坏蛋白酶活化中心,因而仍保留对小分子合成底物的水解,释放显色基团,在分光光度计上比色,达到测定目的。本实验用人和大鼠正常混合血清作样品,对实验方法和测定系统中选择样品和试剂量作较详细介绍。方法灵敏,血清量少。为实验室和临床检验提供测试方法。 相似文献