一种制备poly(Ⅰ)·poly(C)-滤纸的新方法

poly(1)·poly(C)-滤纸是一种亲和材料,可以用来吸附与双链核酸有亲和力的酶或蛋白。本文介绍用对-β硫酸酯乙砜基苯胺为活化剂制备poly(I)·poly(C)-滤纸的方法。poly(I)·poly(C)的结合容量为10—35μg/cm~2,用来吸附兔网织红细胞裂解液中2’-5’A合成酶效果良好。在一定范围内,酶活与被吸附裂解液量呈线性关系,说明可以用来定量检测未知样品中与poly(I)·poly(C)有亲和力的酶。poly(I)·poly(C)-滤纸在-20℃保存四个月亲和能力不变。本方法与文献报道的方法相比,操作简便试剂易得。     

谷氨酰胺合成酶参与Rhodopseudomonas capsulata固氮活性的氨瞬间调节

Rhodopseudomonas capsulata固氮酶活性对氨的敏感性及谷氨酰胺合成酶(GS)活性的变化在很大程度上受菌龄和氮素营养的影响。对数生长后期,固氮酶活性对氨最敏感,GS也处于高水平。限量氨(0.2mM)培养的菌体,其固氮酶活性的氨敏显著减弱,与谷氨酸(7.5 mM)培养的菌体相比,前者的GS活性较后者低50％左右。来自这两种氮源的GS本身对氨的敏感性也不一样,谷氨酸培养的其敏感性较限量氨培养的为低。此外,GS活性与氨关闭固氮酶活性的程度之间呈正相关。而与关闭的持续时间呈负相关。GS活性被抑制后,氨同化受阻,固氮酶活性的氨敏现象消失,基于上述结果,可以认为活性GS参与氨瞬间凋节光合细菌固氮酶的活性。     

大鼠肝含5~1端氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ基因的克隆

为研究氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS Ⅰ)基因表达的调控,我们根据CPS Ⅰ编码1—10氨基酸的mR NA顺序,合成一个30碱基的寡聚核苷酸。以它作为探针从大鼠肝基因库中筛选出一个阳性克隆,λ10。对其中4.5kb插入片断的内切酶谱及部分核苷酸序列测定证明它确含5′上游CPS Ⅰ基因DNA序列。     

产二羧酸热带假丝酵母乙酰CoA合成酶的研究

测定了利用正烷烃积累相应链长二羧酸的热带假丝酵母(Candida tropicalis)突变株U3-2及其亲株Nn,1230乙酰Coa合成酶的活力。该酶反应的最适pH为6．8;作用于醋酸盐的K。值为l㈨01『L;此酶对热极不稳定,突变栋的酶较亲株尤甚o 300c保温半小时,前者的酶活力丧失l 8％,后者丧失50％;保温两小时后,前者丧失5 5％,而后者丧失95％的活力。亲抹乙酰c。A合成酶活力比突变株的高一倍。也j兜察到突变株的生长比亲林慢得多。因此在用突变株u;一菌发酵正烷烃生产二羧酸时,应适当延长种子的培养时间。     

纵卷叶螟绒茧蜂搜索利它素的研究

纵卷叶螟绒茧蜂Apanteles cypris Nixon是纵卷叶螟Cnaphalocrocis medinalis Guené&初龄幼虫重要的寄生蜂,搜索利它素(searching kairomone)对它的寄生活动起导向、激发搜索行为的作用.该种利它素主要存在于纵卷叶螟幼虫的粪便、血淋巴及下唇腺的分泌物中,是由八种氨基酸(亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、天冬氨酸、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、胱氨酸)和海藻糖所组成. 绒茧蜂交配与否不影响其对利它素的行为反应,在整个成蜂期都能对利它素产生反应;施用利它素可提高寄生率15—25％左右,在绒茧蜂雌蜂盛发期施用效果较好.     

小麦叶片依赖于铁氧还蛋白的谷氨酸合成酶的纯化、特性和调节

经硫酸铵分级沉淀和DEAE-纤维素柱层析,小麦叶片Fd-GOGAT被纯化了19.1倍。其分子量为 330 000,最适反应pH为 7.4,在pH 7.5 下最稳定,在粗提液中较纯化后稳定。该酶对 L-Gln、α-KG和Fd专一,K_m值分别为1350、625、和3μmol/L。还原型 MV可以作为该酶的电子供体,而NADH则不能。 植物无机氮素同化的四个酶 NR、NiR.GS和 GOGAT的活力对光、激素和无机氮源等因素表现出一致的反应。用钨酸钠和MSO分别将NR或GS活力完全抑制后,其它三个酶的活力都大大降低。四者间可能有某种共同的调节机制。     

日本用重组大肠杆菌酶法合成色氨酸

为扩大今后作为饲料添加剂的氨基酸的市场,三菱油化公司在农艺化学会上发表了酶法合成L-色氨酸产率的研究报告。     

贡嘎蝠蛾幼虫血淋巴中游离氨基酸,海藻糖的初步研究

本文报道了冬虫夏草寄主——贡嘎蝠蛾幼虫血淋巴中游离氨基酸种类、含量及海藻糖含量,并与感虫草菌和人工饲养的贡嘎蝠蛾幼虫进行了比较。     

河套蜜瓜ACC合成cDNA酶片段的克隆和序列分析

１－氨基环丙烷－１－羧酸（ＡＣＣ）合成酶是高等植物中乙烯生物合成的关键酶。以成熟河套蜜瓜果实的ＲＮＡ为模板,经反转录和ＰＣＲ扩增得到预期大小的ＤＮＡ片段,插入到ＰＵＣ１９的ＳｍａＩ位眯后转化Ｅ．ｃｏｌｉＪＭ１０９,筛选出重组子ＰＨＭＡＳ１。离列分析表明获得了６２７ｂｐ的ＡＣＣ合成酶ｃＤＮＡ片段。与已报道的ＡＣＣ合成酶基因相应离理比较有很高的同源性。