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31.
社鼠组织器官同工酶的研究   总被引:5,自引:0,他引:5  
傅必谦  袁虹 《兽类学报》1997,17(2):141-145
用聚丙烯酰胺凝胶等电聚焦电泳方法,分析了社鼠的肝、肾、心肌、骨骼肌、肺、脾和脑等多种组织器官的LDH、ADH、EST、和SOD4种同工酶,对各组织器官的酶带数目和分布,以及酶活性进行了比较研究。结果表明,社鼠的LDH同工酶、ADH同工酶和EST同工酶具有比较明显的组织特异性,而SOD同工酶的组织特异性较低。肺和脾除EST同工酶活性较高外,脑除LDH同工酶活性较高外,其它3种同工酶的活性均较低;而肝和肾中4种同工酶的活性普遍很高。心肌和骨骼肌因氧张力不同而使LDH同工酶酶谱存在明显差异,但其它3种同工酶酶谱却非常相似。同工酶的组织特异性与各组织器官所执行的生理功能是相一致的  相似文献   
32.
血浆激肽释放酶新底物PK┐120的研究蒲小平(军事医学科学院基础医学研究所,北京100850)关键词血浆激肽释放酶底物1.发现补体系统由20余种血浆蛋白组成,在机体防御和炎症应答反应中起重要作用。1989年Hammer等在用C4b-Sepharose...  相似文献   
33.
34.
光合细菌产氢条件的研究   总被引:15,自引:0,他引:15  
从被有机物污染的土壤及水域中分离得到13株属于红螺菌科的光合细菌,对其在苹果酸、乳酸、葡萄糖、乙酸、丙酸及丁酸中的光致产氢现象进行了研究。最高产氢量为39.8ml·20ml菌液~(-1)·48h~(-1),产氢活性为7.8ml·g生物量~(-1)·h~(-1)”。底物对不同菌株的产氢量与产氢活性均具有影响,pH对产氢过程也有明显的作用,大于6000lx的光强度对提高产氢活性已无明显作用。固定化细胞在静态培养条件下也能提高产氢能力,但延长产氢时间的作用不明显。  相似文献   
35.
蛋白质特异性断裂试剂是近年来发展起来的一些具有特异性断裂肽键功能的化学工具.这些断裂试剂可分为两类,一类通过氧化断裂机制实现蛋白空间结构特异性切割,另一类通过水解断裂机制实现序列特异性切割.蛋白质特异性断裂试剂在蛋白质序列测定,蛋白质的结构与功能研究,蛋白质与核酸相互作用研究以及新型化学治疗药物的合成等方面有着广阔的应用前景.  相似文献   
36.
人脑神经元特异性烯醇化酶的纯化方法   总被引:1,自引:0,他引:1  
采用改良的Grace层析方法,经一次DEAE-Sephadex A50柱层析即从人脑中纯化了神经元特异性烯醇化酶,比活力为92.1U/mg,纯化倍数为59.4.该酶纯化后,经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定为单一蛋白质谱带.此外,还测定了其部分理化性质,其亚单位分子量为45000,等电点pI为4.7,氨基酸组成分析表明其为一种酸性蛋白质;对2-磷酸甘油酸的Km值为5.6×10-4mol/L.  相似文献   
37.
本文对增殖期的淋巴细胞胰岛素依赖性酪氨酸蛋白激酶活性及内源性废物进行了分析研究。在纯化的健康人淋巴细胞中加入适量的植物血凝素(PHA),经过72h培养即成为转化淋巴细胞(增殖期淋巴细胞)。应用~(32)P参入实验,证实转化淋巴细胞胰岛素受体具有胰岛素依赖性的酪氨酸蛋白激酶活性,与未转化的对照组相比其活性增加约9倍。Scatchard分析表明转化后淋巴细胞膜表面胰岛素受体数增加3.5倍。应用抗酪氨酸磷酸酯抗体,对胰岛素作用前后的转化与未转化淋巴细胞内,酪氨酸残基磷酸化的蛋白进行了鉴定,结果表明:除了95kD受体β亚基自身磷酸化外,45kD蛋白质也明显磷酸化,我们命名它为PP45。我们认为PP45可能是淋巴细胞中胰岛素受体酪氨酸蛋白激酶的主要内源性废物,它的磷酸化是胰岛素信息传递过程级联反应的初始步骤。  相似文献   
38.
木菠萝凝集素结合部位糖的特异性   总被引:1,自引:0,他引:1  
  相似文献   
39.
40.
用薄层聚丙烯酰胺凝胶等电聚焦电泳分析了上海地区202例汉族胃癌病人及202例正常对照组的运铁聋白(Tf)和α_1-抗胰蛋白酶(α_1-AT)亚型的分布,发现胃癌组Tfc_1c_1纯合子频率(0.3713)和Tfc_1基因频率(0.5718)显著低于对照组(分别为0.5149和0.6782),均为p<0.01,胃癌组Tfc_2c_2纯合子频率(0.2228)和Tfc_2基因频率(0.4019)显著高于对照组(分别为0.1436,p<0.05和0.2970,p<0.01),胃癌组和对照组的α_1-抗胰蛋白酶亚型分布无显著差异。用薄层聚丙烯酰胺等电聚焦结合免疫固定分析了上海地区200例汉族胃癌病人和200例正常对照组的组特异性成分(Gc)亚型分布,发现胃癌组Go1F表型频率(0.22)和Gc1F基因频率(0.4375)均显著高于正常对照组(分别为0.14和0.3600,均为p<0.05)。  相似文献   
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