尿激酶受体研究进展

细胞表面的尿激酶受体是一种高度糖基化的蛋白质,通过糖基磷脂酰肌醇锚定在细胞膜上。尿激酶受体除能与尿激酶或尿激酶原结合外还与玻连蛋白,整合素,α2巨球蛋白受体—低密度脂蛋白相关蛋白等相互作用。细胞表面的尿激酶受体不仅能促进纤溶酶原的激活、细胞外基质的降解,一些生长因子的释放或活化,而又还参与细胞粘附以及尿激酶／纤溶酶原激活物抑制剂复合物的代谢和细胞迁移。在肿瘤患血液中可溶性尿激酶受体含量显高于正常人,因而对尿激酶受体含量的测定可作为临床肿瘤诊断的指标。动物实验结果表明,阻断尿激酶与尿激酶受体的结合或抑制尿激酶受体的表达可显抑制肿瘤的浸润及转移。     

蛋白质特异性断裂试剂研究进展

蛋白质特异性断裂试剂是近年来发展起来的一些具有特异性断裂肽键功能的化学工具．这些断裂试剂可分为两类,一类通过氧化断裂机制实现蛋白空间结构特异性切割,另一类通过水解断裂机制实现序列特异性切割．蛋白质特异性断裂试剂在蛋白质序列测定,蛋白质的结构与功能研究,蛋白质与核酸相互作用研究以及新型化学治疗药物的合成等方面有着广阔的应用前景．     

四氯合铂酸钾(K_2PtCl_4)与细胞色素c(Cyt·c)修饰体系的进一步研究

从K_2PtCl_4与Cyt·c反应产物中分离得四个组分,SDS-PAGE及元素分析测定结果表明,它们分别对应于Cyt·c寡聚体、三聚体、二聚体及单体。这揭示了K_2PtCl_4对Cyt·c存在多位点修饰,南非如Kostic报道的Met-65为其唯一修饰位点。通过K_2PtCl_4与羧甲基化Cyt·c修饰产物的分析研究,证实了另一标记位点His-33的存在。对Cyt·c二聚体衍生物的还原电位、紫外一可見及红外光谱研究表明,Cyt·c血红素周围的电子环境仍保持完整,但其二级结构有较大的扰动。     

铂配合物与细胞色素c修饰位点的核磁共振研究

用ＣＭ－５２阳离子交换色谱分离〔ＰｔｄｉｅｎＮＯ３〕Ｃｌ修饰细胞色素ｃ（Ｃｙｔ．ｃ）的反应产物,获得了Ｃｙｔ,ｃ的单标记和双标记衍生物。对此衍生物的核磁共振波谱研究表明,〔ＰｔｄｉｅｎＮＯ３〕Ｃｌ对Ｃｙｔ．ｃ的修饰作用不仅涉及位于蛋白分子表面的氨基酸残基Ｈｉｓ－３３,而且还涉及处于Ｃｙｔ．ｃ分子内部疏水区的Ｔｒｐ－５９。该衍生物为探讨Ｃｙｔ．ｃ中芳香族氨基酸（尤其是Ｔｒｐ－５９）在电子传递过程中的     

去血红素细胞色素c的制备及其结构研究

在酸性条件下用硫酸银断裂马心细胞色素ｃ（以下简称ｃｙｔ．ｃ）的肽链与血红素相连的硫醚键,通过酸性丙酮抽提,硫基乙醇处理及超速离心等步骤纯化得去血红素的ｃｙｔ．ｃ（以下简称Ａｐｏ－ｃｙｔ．ｃ）。Ａｐｏ－ｃｙｔ．ｃ与天然ｃｙｔ．ｃ相比,其酸性电泳迁移率明显降低,紫外－可见光谱在１９０～２２０ｎｍ处吸收上升,荧光光谱的最大发射峰波长产生红移,同时ＣＤ谱中α螺旋的特征峰完全消失,这说明在ｃｙｔ．ｃ去血红素的过程中,蛋白质已由原来的紧密球状结构变成了较为松散、伸展的无规卷曲构象。因此,血红素对ｃｙｔ．ｃ天然构象的维持有着重要作用。