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人源N-Myc结合蛋白(N-Myc interactor,Nmi)能在干扰素(interferon,IFN)诱导后高表达,并参与下游的JAK-STAT通路,且有抑制癌细胞增殖的功能.Nmi能够结合人干扰素结合蛋白35(interferon-induced protein 35,IFP35)并保护IFP35不被降解.本研究构建了Nmi和IFP35的全长及N端截短体克隆,通过两种蛋白的共表达和GST pull down实验确定二者能够相互作用的区域,并进一步大量共表达和纯化了重组蛋白复合物.结合实验表明,与先前报道的两者通过C端串联的NID结构域相结合不同,两者的N端结构域都足以介导复合物形成.免疫荧光观察未经干扰素刺激的RAW264.7细胞,发现Nmi与IFP35共定位于细胞核内.免疫荧光观察Nmi在293A细胞中的分布特点,发现正常细胞中Nmi分布于细胞核内.如先前研究报道,干扰素诱导24h后,Nmi在胞质内形成颗粒状聚集,此时加入低浓度过氧化氢(H2O2)会使Nmi的亚细胞定位回到细胞核内,表明Nmi的亚细胞定位受到细胞氧化环境的影响. 相似文献
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