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1.
用FTIR光谱研究了短杆菌肽A(GA)在固态,组装入DPPC脂持体,以及Na+结合状态的构象变化。固态时酰胺Ⅰ带峰位于163cm-1左右,且在1685cm-1处有一肩峰;酰胺Ⅱ带位于1530cm1左右,整个分子为反平行的β螺旋结构,为非通道构象。当GA组装入脂质体后,酰胺Ⅰ带仍位于1633cm-1,但1685cm-1的肩峰消失,酰胺Ⅱ带移至1550cm-1,分子间氢键转变为分子内氢键,二聚体从原来的双股螺旋变为头-头相连的单股螺旋,是GA的膜内通道构象。Na+的结合并不改变GA的骨架结构,但通过对酰胺Ⅰ带的拟合分析发现:加Na+后位于1644cm-1的无规结构含量减少10%,而有序结构增加,提示部分无视结构可能有一种“门”的作用:当无离子通过时为“关闭”状态,当与离子结合后即“打开”,这样通过构象的改变来实现其通道功能。  相似文献   
2.
用FTIR、CD、微量DSC和STM、AFM等研究重组脂质体,血影和完整红细胞在配体与膜受体相互作用下膜蛋白构象改变以及纳米水平上膜表面蛋白的形貌、结果表明WGA可诱导重组脂质体膜、血影膜和完整红细胞膜蛋白发生一定的不同的构象变化,红细胞及其膜的热力学行为变更,以及红细胞膜表面蛋白的可能交联。  相似文献   
3.
A simple method to obtain large red crystals of cytochrome bc1 complex from beef heart mitochondria has been developed. These crystals are very stable. Their shapes are retained for a long time in tip-sealed Pasteur pipets placed in a refrigerator. The structure of crystalline cytochrome bc1 complex by micro FT-IR spectroscopy has been investigated. Based on the IR spectra of cytochrome c, the empirical assignments of the major infrared frequencies of cytochrome bc1 complex are given. Infrared frequencies and relative intensities of variable orientation and section of crystal are significantly different. These imply that infrared spectral characterization of the membrane protein crystallization is associated with the variable symmetries and orientations of the structure. Experimental results show that phospholipid exists in the crystal of cytochrome bc1 complex. The membrane protein is probably spanned on the mitochondrial membrane and buried in phospholipid bilayer in an asymmetric manner.  相似文献   
4.
研究了一种简便的适于膜蛋白结晶的好方法,并已用这种方法得到了较大的牛心线粒体细胞色素bc1复合物的红色晶体.它们封装在玻璃毛细管中放置在冰箱中其形状可长期保持不变.首次用显微Fourier变换红外光谱研究了细胞色素bc_1复合物结晶的结构.参照细胞色素c的红外光谱,对细胞色素bc1复合物的红外特征频率进行了经验式的归属和指认.不同部位,不同取向结晶的红外频率和相对强度存在明显差异,说明这种膜蛋白结晶的红外光谱特征与其结构的对称性和取向有关.实验结果表明,细胞色素bc1复合物结晶中存在着磷脂.膜蛋白可能以不对称方式跨接在线粒体膜的磷脂双层中.  相似文献   
5.
用FTIR、CD、微量DSC和STM、AFM等研究重组脂质体、血影和完整红细胞在配体(WGA)与膜受体(GPA)相互作用下膜蛋白构象改变以及纳米水平上膜表面蛋白的形貌。结果表明WGA可诱导重组脂质体膜、血影膜和完整红细胞膜蛋白发生一定的不同的构象变化、红细胞及其膜的热力学行为变更,以及红细胞膜表面蛋白的可能交联。  相似文献   
6.
用FTIR光谱研究了短杆菌肽A(GA)在固态,组装入DPPC脂持体,以及Na^+结合状态的构象变化。固态时酰胺I带峰位于1633cm^-1左右,且在1685cm^-1处有一肩峰;酰胺Ⅱ带位于1530cm^1左右,整个分子为反平行的β螺旋结构,为非通道构象。当GA组装入脂质体后,酰胺I带仍位于1633cm^-1,但1685cm^-1的肩峰消失,酰胺Ⅱ带移至1550cm^-1,分子间氢键转变为分子内氢  相似文献   
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