螺旋藻（Spirulina platensis）藻胆体在解离过程中荧光发射光谱和光能传递的研究

对螺旋藻（Ｓｐｉｒｕｌｉｎａｐｌａｔｅｎｓｉｓ）藻胆体在室温和７７Ｋ处于不同浓度磷缓冲溶液和不同解离时间的荧光发射光谱进行了研究。藻胆体在０．９ｍｏｌ／Ｌ磷酸缓冲溶液中,由于没有发生解离,光能传递效率高,在７７Ｋ荧光发射光谱中只有一个峰,位于６８７ｎｍ,属于别藻蓝蛋白－Ｂ。当藻胆体悬浮在０．３ｍｏｌ／Ｌ磷酸缓冲溶液中１分钟,７７Ｋ荧光光谱的主峰出现在６８４ｎｍ．又出现６５５ｎｍ和６６６ｎｍ荧光峰,它们依次属子Ｃ－藻蓝蛋白和别藻蓝蛋白。在２小时;６５５ｎｍ荧先峰成为主峰,６８４ｎｍ荧光峰为次峰,６６６ｎｍ荧光肩消失。这表明Ｃ－藻蓝蛋白所捕获的先能已不能传递给别藻蓝蛋白,但能传给别藻蓝蛋白－Ｂ。我们提出在螺旋藻藻胆体中存在两类Ｃ－藻蓝蛋白,一是与别藻蓝蛋白相连接,另一是与别藻蓝蛋白－Ｂ相连接。     

嗜热蓝藻层理鞭枝藻（Mastigocladus laminosus）藻胆体在解离过程中荧光发射光谱和光能传递的研究

研究了层理鞭枝藻藻胆体在不同浓度磷酸缓冲溶液中解离过程中荧光发射光谱的变化和光能传递。完整藻胆体的７７Ｋ荧光光谱中只有一个峰,位于６８５ｎｍ它是末端发射体（核心－膜连接多肽和别藻蓝蛋白－Ｂ）的荧光峰。部分解离藻胆体的荧光光谱的主峰位移至６５２ｎｍ：次峰位于６８５ｎｍ;６６０ｎｍ为一弱荧光发射肩。它们依次为Ｃ－藻蓝蛋白,末端发射体和别藻蓝蛋白的荧光。严重解离藻胆体的荧光主峰移６４４ｎｍ;次峰由６８５ｎｍ移至６８２ｎｍ;６６０ｎｍ荧光发射肩消失。这表明Ｃ－藻蓝蛋白所捕获的光能已不能传递给别藻蓝蛋白,但可传递给末端发射体洞时又表明Ｃ－藻蓝蛋白不仅与别藻蓝蛋白相连接而且还与末端发射体相连接。提出该藻胆体光能传递链如下：核心－膜连接多肽藻红蓝蛋白→Ｃ－藻蓝蛋白→别藻蓝蛋白别藻蓝蛋白－Ｂ     

嗜热蓝藻层理鞭枝藻（Mastigocladus laminosus）藻胆体在解离过程中荧光发射光谱和光能传递的研究

研究了层理鞭枝藻胆体在不同浓度磷酸冲溶液中解离过程中荧光发射光谱的变化和光能传递,完整藻胆体的７７Ｋ荧光光谱中只有一个峰,位于６８５ｎｍ,它是末端发射体（核心－膜连接多肽和别蓝蛋白－Ｂ）的荧光峰,部分解离藻胆体的荧光光谱的主峰位移至６５２ｎｍ,次峰位于６８５ｎｍ;６６０ｎｍ为一弱荧光发射肩,它们依次为Ｃ－藻蓝蛋白,末端发射体和别藻蓝蛋白的荧光。严重解离藻胆体的荧光主峰移至６４４ｎｍ;次峰由６８５ｎ     

蓝藻藻胆体与类囊体膜之间光能传递的研究

从嗜热蓝藻优雅粘囊藻（Ｍｙｘｏｓａｒｃｉｎａ ｃｏｎｃｉｎｎａ Ｐｒｉｎｔｚ．）中分离到具有放氧活性的藻胆体－类囊体膜复合物。它的吸收峰位于６８０、６２８、４９０、４３８和４２０ ｎｍ ,在低离子强度（０．１～０．４ ｍ ｏｌ／Ｌ）磷酸缓冲液中的６６４ ｎｍ 荧光发射峰随离子强度的降低而升高,７１８ ｎｍ 荧光发射峰与此相反（７７ 。Ｋ,Ｅｘ＝ ５８０ ｎｍ ）。当把游离的藻胆体和已解离去藻胆体的类囊体膜在蔗糖磷酸缓冲液中重组时,随时间延长（０～６０ ｍ ｉｎ）,７１８ ｎｍ 荧光发射峰逐渐升高,６８５ ｎｍ 荧光发射峰逐渐下降（７７ 。Ｋ,Ｅｘ ＝ ５８０ ｎｍ ）,表明藻胆体与类囊体之间的解离和结合对光能传递的影响     

蓝藻(Cyanobacteria)藻胆体内核结构与功能的研究I.变藻蓝蛋白六聚体(αβ)5APβ16.3LCM42分离及其表征

利用藻胆体温和解离的方法和超速离心分离技术首次得到了变藻蓝蛋白六聚体,并通过光谱技术,凝胶柱过滤柱色谱方法,和ＳＤＳ－ＰＡＧＥ电泳方法以及蔗糖密度超速离心方法对其进行表征。结果表明：该变落蓝蛋白六聚体的最大吸收峰（λ＾Ａｍａｘ＝６５２ｎｍ）,荧光发射峰位于６６６ｎｍ,并且在６８０ｎｍ处有一明显肩峰;其分子量大约为２４０ＫＤ左右;其分子组成为（αβ）５＾ＡＰβ＾１６．３ＬＣＭ＾４２;离心沉降系数为１     

发菜藻胆体的分离和光谱特性的研究

完整藻胆体和不完整藻胆体的吸收峰都在618nm。完整藻胆体的室温荧光峰位于670nm以上,而不完整藻胆体则在670nm以下。完整藻胆体的77K荧光发射光谱中只有648nm一个荧光发射带;而在不完整藻胆体,则有2个或3个发射带,它们位于684nm,666nm和648nm,依次属于别藻蓝蛋白-B,别藻蓝蛋白和C-藻蓝蛋白的荧光。     

发菜藻胆体分离和光谱特性的研究

完整藻胆体和不完整藻胆体的吸收峰都在618nm。完整藻胆体的室温荧光峰位于670nm 以上,而不完整藻胆体则在670nm以下。完整藻胆体的77K荧光发射光谱中只有648nm一个荧光发射带;而在不完整藻胆体,则有2个或3个发射带,它们位于684nm,666nm和648nm, 依次属于别藻蓝蛋白 — B,别藻蓝蛋白和C — 藻蓝蛋白的荧光。     

螺旋藻(Spirulina Platensis)藻胆体的光谱特性和能量传递的研究

研究了螺旋藻藻胆体的吸收光谱,室温和液氮温度荧光发射光谱和激发光谱.完整藻胆体的室温荧光峰位于678nm,不完整藻胆体位于672nm.在完整藻胆体的液氮温度荧光光谱中只有一个发射峰,不完整藻胆作有两个峰.研究结果表明C-藻蓝蛋白与别藻蓝蛋白之间的连接和别藻蓝蛋白与别藻蓝蛋白-B之间的连接具有不同的稳定性;前者稳定性较差,易解离.对藻胆体内藻胆蛋白之间的光能传递进行了讨论.     

嗜热蓝藻优雅粘囊藻藻胆体的特性和别藻蓝蛋白的亚基组成

研究了优雅粘囊藻藻胆体的特性。从聚丙烯酰胺凝胶电泳、吸收光谱和二阶导数图谱可证明,它的ＰＢＳ含有一种红色藻胆蛋,两种Ｃ－藻蓝蛋白和三种别藻蓝蛋白。但是,用ＰＡＧＥ和羟基磷灰石柱层析分离和纯化所得藻胆蛋白,一般仅得到一种Ｃ－ＰＣ和一种亚基组成特殊的别藻蓝蛋白ＡＰＣ。这种ＡＰＣ吸收光谱和荧光发射相同于已报告的ＡＰＣ６６０ｎｍ。但是它的亚基组成是（αα＇ββ＇）２而不是（α＇α２β２β＇）Ｌｃ＾１０或α     

嗜热蓝藻优雅粘囊藻藻胆体的特性和别藻蓝蛋白的亚基组成

研究了优雅粘囊藻藻胆体（ＰＢＳ）的特性。从聚丙烯酰胺凝胶电泳（ＰＡＧＥ）、吸收光谱和二阶导数图谱可证明,它的ＰＢＳ含有一种红色藻胆蛋白,两种Ｃ－藻蓝蛋白和三种别藻蓝蛋白。但是,用ＰＡＧＥ和羟基磷灰石柱层析分离和纯化所得藻胆蛋白,一般仅得到一种Ｃ－ＰＣ和一种亚基组成特殊的别藻蓝蛋白ＡＰＣ。这种ＡＰＣ吸收光谱和荧光发射相同于已报告的ＡＦＣ６６０ｎｍ。但是它的亚基组成是（αα′ββ′）２而不是（α′α２β２β′）Ｌｃ１０或（αβ）３。     

Effects of proteinase K on the energy transfer between phycobiliproteins in phycobilisomes

Spectral changes in fluorescence of phycobilisomes (PBS) of A. variabilis treated with proteinase K were studied at room and liquid nitrogen temperature. In control PBS, the relative yield of 77 K fluorescence of F686 was very high, and those of F655 and F666 were low. In PBS treated with proteinase K for less than 1 h, F686 decreased, and F655 and F666 increased. In PBS treated with proteinase K for 2 h, F655 was the main peak of fluorescence emission, F686 was the second peak, the fluorescence emission peak of F666 disappeared. In PBS treated with proteinase K for more than 8 h, F655 showed only one fluorescence emission peak.We suggested that phycobiliporteins in the PBS of A. variabilis constitute an energy transfer chain, shown as follows:{fx91-1}The linkages between APC and APC-B, C-PC and APC, and C-PC and APC-B had different sensitivity towards proteinase K.     

多变鱼腥藻藻胆体的分离和荧光鉴定其完整性与解离程度

完整藻胆体的室温荧光峰位于678nm附近,而不完整藻胆体其峰位于673nm以下。在液氮温度下,完整藻胆体的F686与F666相对荧光强度比值超过10,F686与F655之比值超过20。不完整藻胆体的F686与F666和F686与F655之比值远低于完整藻胆体。可用室温荧光峰的波长位置和液氮温度下F686与F655和F666的相对荧光强度比值来判断藻胆体的完整性和解离程度。而液氮温度下F686与F655,F666之比值是更灵敏的指标。       

三种藻胆蛋白在复合累积LB膜中的能量传递

制备了R-藻红蛋白(R-PE)、C-藻蓝蛋白(C-PC)及变藻蓝蛋白(APC)的单组分累积LB膜及三组分复合累积LB膜. 吸收及荧光光谱测定表明三种蛋白的LB膜的光谱重叠性质与他们在水溶液中的性质相同. 结构测定表明, 三种蛋白在其LB膜中排列有序, 且由它们组装的复合累积LB膜结构类似于藻类植物中的藻胆体结构. 通过稳态荧光光谱及其光谱解叠, 观察到了三种蛋白在复合累积LB膜中的激发能量传递现象. 根据给体荧光峰的猝灭, 计算出在复合累积LB膜中从给体R-PE经C-PC到受体APC的能量传递效率为51%.     

多变鱼腥藻(Anabaena variabilis)藻胆体——类囊体膜光能传递的研究

多变鱼腥藻(Anabaena variabilis)藻胆体一类囊体膜的吸收峰位于678,624,490,438和418nm.当用580nm波长光激发藻胆体一类囊体膜中藻胆蛋白时,室温荧光峰位于662nm,在680nm附近有一肩;液氮温度荧光峰位于655,666,695和730nm.这说明藻胆蛋白捕获的光能能有效地传给叶绿素a.当用436nm波长光激发藻胆体一类囊性膜中叶绿素a时,室温荧光峰(?)于683nm;液氮温室荧光峰在730nm,另一小峰在695nm.表明叶绿素a捕获的光能不能传递给藻胆蛋白.藻胆体一类囊体膜放氧速率为245μmoleO_2/小时,毫克叶绿素,电境照片显示在类囊体膜上有大量藻胆体.用0.3M蔗糖,O.05M磷酸缓冲溶液洗藻胆体一类囊体膜,能使藻胆体与类囊体膜分开.对藻胆体与类囊体之间的光能传递进行了讨论.