胰岛素纤维的超显微结构

胰島素虽为一球状蛋白,但在适当条件下可聚合成纤維。由于它是“球—纤維互变”作用的典型例子之一,因此为人注意。Waugh对聚合条件及机制作了比較全面的研究。Hall曾对胰島素纤維(F-胰島素)进行电子显微鏡观察,发現纤維寬約100—180     

油菜花叶病毒(YMV_(15))的大小、形状、结构及其蛋白亚基的化学特征

在前此的工作中我们对于国内分离的四种烟草花叶病毒(TMV)毒株进行了比较研究,结果发现油菜花叶病毒YMV_(15)的性质最为特殊。在物化性质方面,YMV_(15)的分子很容易聚集成束,等电点较高。在化学结构方面,它的氨基酸组成中有组氨酸和甲硫氨     

兔SH型原肌球蛋白

(1)以pH3、低离子强度的水溶液抽提兎TM,其后的纯化除盐析外皆维持低pH值,则所得纯TM每分子含两个巯基。亦能以过量CySH将古典制剂还原而得到同样结果。参考本实验室利用DDPM试剂和分离半胱磺酸等测定数据,可以认为兎TM每分子有两个巯基。(2)兎TM的两个巯基均属活潑的巯基,古典TM制剂巯基数目不尽一致甚或接近于零,可能是制备处理过程中空气氧化的结果。(3)巯基含量从0.35至2.O的TM、PCMB结合或NEMI加成的TM以及经Na_2S_4O_6氧化后的样品皆具有类似的聚合能力。S-磺酸化及磺酸化处理后的TM其聚合能力显著下降或丧失。因此,巯基在TM中看来并不直接参与聚合作用,但若巯基经较强烈的改变后,可能影响其邻近关键性的局部构型或电荷分布,因而导致聚合能力的损失。     

生物高分子在溶液中的空间结构与功能关系的研究概况——讨论会纪要

一、研究溶液中空间结构的意义蛋白质在一定的条件下处理时,共价键不变而失去它的生物活力,这种过程叫做变性。1931年吴宪指出蛋白质的变性就是它的主链从卷曲变到伸展,这说明蛋白质的空间结构与功能之间有重要关系。1951年Pauling提出了蛋白质肽链α螺旋结构的理论,在这种基础上逐步开展了蛋白质在溶液中的空间结构即构象     

水稻齿叶矮缩病毒双链RNA的体外翻译

水稻齿叶矮缩病毒(Rice Ragged Stunt Virus,以下简称RRSV)的基因组双链RNA经羟甲基汞变性处理后,能在兔网状红细胞体外翻译体系中有效地指导蛋白质生物合成。利用该病毒的抗血清免疫沉淀体外翻译产物,结合SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析,证明RRSV基因组RNA体外翻译的主要产物有十种左右,其中八种能被该病毒抗血清专一沉淀。用纯化的水稻齿叶矮缩病毒直接作蛋白质电泳分析,证明上述八种体外翻译产物与该病毒结构蛋白的分子量相当。Schiff试剂染色实验未能检测出糖蛋白。     

S-磺酸型胰岛素B链的直线聚合作用——Ⅱ.电子显微镜观察

在前文中我们报导了S-磺酸型胰岛素B链(以下简称B链)在pH6—9间直线聚合作用的一些现象和影响聚合作用的一些因素。根据粘度与流动双折射的变化,我们推断聚合过程可分成诱导、聚合与胶凝三个阶段。在诱导阶段,B链单体形成核心,此后核心乃发展而形成纤维。其解聚过程也经探索,但尚未找到彻底解聚的条件。     

兎原肌球蛋白在不同溶剂中的构型变化

原肌球蛋白是肌原纤维中的一种结构蛋白。兔骨骼肌中的这种蛋白质早经鉴定,其分子量为53,000,分子长短轴比接近25,根据x-光衍射的结果,显示其分子内部的肽链系属α-角蛋白构型。经过浓脲溶液处理回收后,X-光衍射图谱仍具有α-构型的5.1A衍射弧,而无β构型出现。关于在溶液中原肌球蛋白肽链的空间构型,最早的研究,系1954年谭佩幸与曹天钦的旋光观察。他们注意到:自中性盐溶液移入浓脲溶液中后,原     

脊索动物海鞘的类副肌球蛋白

脊索动物门尾索亚门的海鞘(Ciona intestinalis)肌肉中可抽提出副肌球蛋白,该蛋白对有机溶剂稳定并能在低离子强度环境形成纤维状晶体。海鞘副肌球蛋白纤维状晶体长度可达200微米,用电子显微镜观察其负染后的样品,具有横纹结构,横纹的总周期在150～160毫微米,其中包含有93与60毫微米的亚周期,另有若干细节在8.1与8.6毫微米左右.我们尚未见到海鞘和文昌鱼的副肌球蛋白之间有何免疫交叉反应。     

水稻齿叶矮缩病毒基因片段的分离及体外翻译

通过1％琼脂糖电泳和十六烷基溴代三甲胺介导RNA相转移分离法,将水稳齿叶矮缩病毒基因组分为5个组份,基因组双链RNA经羟甲基汞变性后,在兔网状红细胞溶胞物翻译体系中,能高效地表达病毒蛋白质。每个RNA片段至少能编码一种蛋白蛋,但各个片段的翻译活性有明显差异。分析了该病毒基因组各组份与其表达产物的对应关系。     

副肌球蛋白和原肌球蛋白结构上的关系

(一)对同一河蚌斧足肌中共存的TM和PM,在分子大小形状、壹级结构若干特点和免疫专一性等几个方面进行了比较。也观察了同一河蚌的不同肌肉,即斧足肌与闭壳肌之间,同类蛋白质的异同。(二)在河蚌同一肌肉中并存的PM和TM分子大小截然不同;前者的初步数值靠近二十万,而后者约六万。在河蚌两种不同肌肉中的TM分子大小相同。(三)在抗原结构上,TM与PM有着本质上的差异,TM与PM同无免疫交叉反应。(四)TM与PM的酶解图谱属于两种不同的类型。(五)河蚌斧足肌和红、白两种闭壳肌的三种TM之同,免疫行为与酶解图谱极为相似,三种PM之间也极相似。(六)发现67%氯乙醇可使PM分子解聚成约51,000大小的亚基。(七)讨论了TM和PM的关系。从大的方面讲,TM和PM主要相同之处在于“零级”(氨基酸组成)或贰、叁级结构,主要不同之处在于壹级和肆级结构。TM和PM许多性质的同异,可以从这些结构上的同异来理解。看来TM和PM应是两类而非一类蛋白质。