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利用DABITC-PITC双偶合手工顺序测定法对胰凝乳蛋白酶酶解肽段及CNBr肽片段进行分析结果,阐明了中华眼镜蛇细胞膜毒素D_1的全部氨基酸顺序,D_1以它的特色顺序(28~31)Ser·Asn·Lys·Met区别于其他同系物。本文还对此中段可变区的功能含义进行了讨论。 相似文献
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血红素与FMN反应后的差光谱在500mμ—800mμ范围内有三个差吸收峰,波长分别为525mμ,610mμ及685mμ。用所谓连续变易法作图结果表明反应产物包括:血红素比FMN等于1:1,1:2及1:4等三种络合物,结合紧密程度依次降低。老化血红素与FMN反应只能产生1:1的络合物,表现出一个差吸收峰(585mμ)在过量连二亚硫酸钠存在下差光谱形状略为不同,血红素及FMN皆为全还原型时,络合物络合能力降低一个数量级。在隔绝空气的条件下逐步加入还原剂可以观察到在二者未完全还原前可能尚有其他络合物的生成。无论血红素是否经过老化它与FMN络合生成的产物差光谱皆受溶液离子强度的影响。对血红素与FMN络合的物质进行了讨论,所生成的某些络合物很可能是属于所谓电荷转移形式。这两种生物氧化中重要辅基如生成电荷转移络合物,可能与呼吸链中的电子传递有密切关系。 相似文献
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(1)应用三种不同的方法制得了胰岛素苄基衍生物。胰岛素如果用钠-氨还原再与氯化苄作用,可以得到不再有完整二硫键存在的充分苄基化的产物。(2)将胰岛素、S-磺酸型A及B链混合物或者胰岛素苄基衍生物,在钠-氨内还原,然后在稀碱溶液中重氧化,都可以使胰岛素活力再生。用胰岛素或S-B磺酸型A及B链混合物时,经过此处理则活力可以恢复5—10%。用胰岛素苄基衍生物时则一般活力恢复1—2%。(3)从充分苄基化了的胰岛素衍生物能恢复活力这一事实说明可以通过人工合成的A和B链最后合成胰岛素。(4)观察了A和B键混合物巯基氧化和活力再生的过程,并进行了讨论。 相似文献
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本文探讨膜毒素对鼠肝线粒体Ca~(++)传递和Ca~(++)结合亲和力的影响。当膜毒素的浓度为7.14毫微克分子/毫克线粒体蛋白时,处理过的线粒体传递Ca~(++)能力下降至原来一半左右。本实验做Ca~(++)结合膜毒素处理线粒体的Scatchard图呈直线(K_d=48.2μM,结合Ca~(++)数目N=341毫微克分子/毫克线粒体蛋白)。就是说,膜毒素抑制线粒体高亲和力Ca~(++)结合部位,而不影响低亲和力Ca~(++)结合部位。我们认为膜毒素作用位点在于线粒体高亲和力Ca~(++)结合部位。 相似文献
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应用圆二色性,内源荧光和疏水荧光探针法进一步研究Tl8肽的溶液构象及其相互转化。发现T18肽在水溶液中为β折叠结构,且在高浓度(>1mg/ml)时形成疏水聚合物;Lys15和Ile3-Ile4是形成β折叠疏水簇的关键因素。并讨论了蛋白质肽链和溶剂环境对肽段二级结构的调制作用。 相似文献
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用1HNMR法测定TDK肽在H2O(HODK),50%六氟丙醇(FPDK)和2mol/LGu·HCl(GUDK)中的溶液构象。在HODK和FPDK中,TDK肽的两段序列Asp0~Ile4,Ser9~Ile17分别具有较稳定的α-螺旋含量;而GUDK的SALS序列仍能检测到有序残存结构。并假设SALS序列是肽链形成二级结构的原始核心。 相似文献
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杜雨苍 《生物化学与生物物理进展》1980,(4)
本文介绍了中华眼镜蛇膜毒素(CT)在试管中破坏吉田肉瘤腹水细胞(YSC)的行为特征:(1)在缺钙溶液中固定细胞浓度为4~5×10~6个/毫升时,癌细胞会迅速破坏;(2)在2微克/毫升毒素蛋白浓度以下YSC 破坏速度及破坏程度都与CT 浓度成正比,倘以3~6分钟的破坏程度计量,每毫克毒蛋白每分钟可破坏癌细胞0.7×10~9个,T_(50)≈1微克/毫升;(3)由YSC 浓度增大能对抗溶胞的实验可推算出在此过程中与每个癌细胞作用的毒蛋白量为2.8×10~6~25×10~6个分子:(4)虽然镁离子对此反应是部分必需的,但钙离子却有强烈的抑制作用,这些作用都可被金属螫台剂所去除。作者对CT 不能在体内抗癌作了解释,并对毒蛋白一级结构中第25位酪氨酸对细胞毒力的重要性作了讨论。 相似文献
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分子生物学与神经科学相结合便产生了分子神经生物学,其任务是在分子水平上研究神经系统的结构与功能。高等动物的神经系统是自然界中最复杂的系统,这个任务必然是长期而巨大的,目前还只是创建阶段,重点在于阐述神经细胞活动的分子基础。它的发展和成熟有赖于分子生物学,细胞生物学和电生理学的多种新技术的发展和多学科交叉。如70年代以来,神经内分泌学与激素内分泌学在分子水平上汇合;在流动镶嵌理论基础上完善可兴奋膜结构;多肽生物学和神经生物学相互渗透;受体和通道的结构与功能关系也是蛋白质研究的 相似文献
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中华眼镜蛇毒膜毒素对鼠肝线粒体膜的作用位点的研究 总被引:5,自引:0,他引:5
中华眼镜蛇毒膜毒素C(MT-C)对鼠肝完整线粒体的呼吸有明显抑制作用,但不影响完整线粒体的氧化磷酸化活力以及线粒体碎片上F_1-ATP酶的活力表现。根据膜毒素(MT-C)明显地抑制Ca~(++)诱导下的线粒体6态呼吸速度和质子释放,本文认为膜毒素(MT-C)在鼠肝线粒体上的真正作用位点可能位于内膜上Ca~(++)的结合位点附近,而不在呼吸酶系或磷酸化酶系本身。 相似文献