第20届国际生物学奥林匹克竞赛（7）实验考试

实验1 动物与植物解剖 100分,时间90 min. 本试验有2项内容,动物解剖50分;植物解剖50分. 必须将答案写在答题纸上. 检查所有应有的材料和仪器用品,如有缺少,请举手.     

第20届国际生物学奥林匹克竞赛（4）理论考试A部分

时间：150min注意事项：1．铃声响后打开信封。2．信封里有试卷和答题纸。3．在学生号码方框中写上你的编号。4．部分A试卷的问题只有一个正确答案,请清楚地在答题纸上用“×”填写你的答案。     

第20届国际生物学奥林匹克竞赛（6）理论考试A部分

进化和遗传 B23．如下图的家系,不同家族成员的血浆和血细胞两两混合来检测有（P）或没有（a）凝集。在此家系中,AB-表示成员1（母亲）的表型为AB型Rh阴性（Rh^-）,B＋表示成员2（父亲）为B型Rh阳性（Rh^＋）。（4分）     

第20届国际生物学奥林匹克竞赛（5）理论考试A部分

动物解剖和生理 B13。3个病人Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ都表现为低甲状腺素。病人Ⅰ的下丘脑有缺陷,病人Ⅱ的垂体前部有缺陷,病人Ⅲ的甲状腺有缺陷。当给这些病人服促甲状腺素释放激素（TRH）,服用前30min和服用后30min分别测定每个病人的促甲状腺素（TSH）浓度：（3分）     

第20届国际生物学奥林匹克竞赛（8）实验考试

实验考试2 生物化学 100分,90min。 介绍： 在酸性条件下,酸性磷酸酶使磷酸化的分子释放磷酸离子。本实验的目的是测定酸性磷酸酶的比活力（性）。任务1,测定土豆粗提物中酸性磷酸酶的活力。任务2,测定任务1粗提物中的蛋白浓度。结合任务1和任务2．可获得酸性磷酸酶的比活力（性）,它的活力用每单位时间每单位蛋白量表示。比活力（性）是蛋白纯度的指标,它的值随蛋白纯度的提高而升高。     

第22届国际生物学奥林匹克竞赛试题理论A-3·遗传与进化、生态学、生物系统学

<正>理论A整套试题总分:116分,时间:120 min,每个问题只有一个正确答案(每题2分)遗传与进化A39.弗兰克将一个动物的cDNA片段亚克隆到一个表达质粒。重组后的质粒转移到细菌以产生重组蛋白。这个表达的蛋白质没有功能的主要原因是什么?A.动物和细菌使用不同的密码子B.动物和细菌在蛋白质加工上不同     

牛脊髓神经丝的体外组装与结构

利用差速离心法从牛脊髓中分离神经丝 ,在电镜下观察了其形态 ;应用扫描隧道显微镜 (STM)研究了它的结构 ,发现神经丝具有长短 2种侧臂 ,二者相间排列 ,相邻长侧臂或相邻短侧臂的间距都是 2 0～ 2 2nm ;由此推测神经丝内部存在 3 /4分子交错 ;还研究了神经丝蛋白的体外组装 ,以胶体金标记的方法证明 ,中等分子量与高分子量的神经丝蛋白 ,都能同低分子量的神经丝蛋白共同装配成 10nm的纤维 ;同时发现 ,中等分子量与高分子量的神经丝蛋白能够组装成一种较细的纤维 ,不同于中间纤维 .     

神经丝的结构与功能

神经丝是神经细胞的中间丝,由L、M和H三种蛋白组成,三种蛋白由三个基因编码。神经丝蛋白在神经元胞体合成后,运输到神经突起中,与微丝和微管共同组成神经细胞的骨架网络。磷酸化对神经丝的性质有重要影响。神经丝蛋白在体内能与内源性中间丝共组装,在体外,只有L能自组装成10nm的纤维,M和H可与L共同组装成纤维。在发育过程中,L和M在动物出生前数天开始表达,H则是在出生后才出现。神经丝的数量决定轴突直径,而其过量表达会导致疾病。     

Assembly characteristics of plant keratin intermediate filaments in vitro

After selective extraction and purification, plant keratin intermediate filaments were reassembled in vitro. Scanning tunneling microscope (STM) and transmission electron microscope (TEM) micrographs showed that acidic keratins and basic keratins can assemble into dimers and further into 10 nm filaments in vitro. In higher magnification images, it can be seen that fully assembled plant keratin intermediate filaments consist of several thinner filaments of 3 nm in diameter, which indicates the formation of protofilaments in the assembly processes. One of the explicit features of plant keratin intermediate filaments is a 24—25 nm periodic structural repeat alone the axis of beth the 10 nm filaments and protofilaments. The periodic repeat is one of the fundamental characteristic of all intermediate filaments, and demonstrates the half staggered arrangement of keratin molecules within the filaments.