NaCl胁迫对互花米草细胞膜和光响应曲线特征参数的影响

以大米草的互花米草为材料,研究了不同盐浓度对其细胞膜透性、丙二醛(MDA)含量和光响应曲线的特征参数的变化情况。结果表明:盐浓度低于300mmol·L-1时,互花米草细胞膜透性和MDA含量较对照组无显著差异;其较高的最大光合速率(>30μmol·m-2·s-1),表观量子效率(>0.05mol·mol-1Photons)以及较低的暗呼吸速率(<1.5μmolCO2·m-2·s-1)和光补偿点(<20μmol·m-2·s-1)为其有机物质积累、竞争、建立种群并扩散提供条件。盐浓度高于500mmol·L-1时,互花米草膜透性和MDA含量显著上升,最大光合速率(Amax)及表观量子效率(Q)显著下降,暗呼吸速率(Rday)和光补偿点(LCP)上升。表明细胞膜和光合作用有关酶受到迫害,抑制了其正常生长。盐胁迫下互花米草光合速率降低,但蒸腾速率的显著下降提高了单叶水分利用效率,从而部分缓解了渗透势变化对细胞的迫害,为其生存和生长提供条件。     

中国野驴的现状、分布区的历史变迁原因探讨

中国的蒙古野驴（Equus hemionus）和西藏野驴（E. kiang）,其分布区在动物地理区划上同属古北界,但蒙古野驴分布在蒙新区,西藏野驴在青藏区,两区的自然地理特点差异显著。蒙古野驴分布区面积约为 14×10⁴ km²（40°20´～46°40´N、85°40´～107°30´E）,海拔高程介于 700～1500 m,初步估算数量不超过2000头;西藏野驴分布区面积约为97×10⁴ km²（27°48´～39°27´N、78°40´～103°00´E）,海拔高程介于 3000～5500 m,初步估算有近 90 000头。地质时代野驴分布较广泛,历史时期分布区不断变迁和退缩,本文对其原因亦作了初步探讨。     

中国野马、野骆驼考察研究在乌鲁木齐通过鉴定

由中国科学院生物学部下达、新疆生物土壤沙漠研究所与北京动物研究所共同主持的“中国野马、野骆驼考察研究”课题,在大量前期工作基础上,于1981-1983年进行。研究人员多次深入新疆、甘肃、青海境内人迹罕至的山地、戈壁、沙漠进行考察,行程30,000公里,收集了丰富的考察资料,所获12号野骆驼标本超过各国现存标本的总和,写出有关论文、报告7篇,全面地完成了考察任务,并于1985年3月23日在乌鲁木齐通过成果鉴定。     

环境因子胁迫下水稻翻译延伸因子1A基因的诱导表达

利用差异显示ＰＣＲ 技术（ＤＤ＿ＰＣＲ） 比较了籼稻（ Ｏｒｙｚａｓａｔｉｖａ Ｌ．ｓｓｐ．ｉｎｄｉｃａ）“窄叶青８ 号”幼苗在盐胁迫与正常生长条件下基因表达的差异,克隆了水稻翻译延伸因子１Ａ 蛋白（ｅＥＦ１Ａ） 基因家族中的一个新的成员（ 称为ＲＥＦ１Ａ） 。利用Ｎｏｒｔｈｅｒｎ 杂交对环境因子胁迫下该基因的表达进行了分析,结果翻译延伸因子１Ａ 基因在水稻幼苗中的表达明显受盐胁迫和ＡＢＡ胁迫所诱导,且ＡＢＡ 胁迫处理对该基因转录的诱导要早于盐胁迫的诱导作用。此外,干旱（１５％ ＰＥＧ６０００） 处理、冷胁迫（４ ℃）和热激（３７ ℃） 对水稻翻译延伸因子１Ａ 基因的转录均有明显的诱导作用。上述结果说明翻译延伸因子１Ａ基因的诱导表达可能是水稻细胞对逆境胁迫的一种适应性反应     

某些耐寒植物深度过冷水形成机制的初步探讨

对某些避冻植物深度过冷水的形成机制进行了探讨。指明除了因毛细作用引起的微小空腔内水分三相点的降低，还有异质成核时冰水界面与墙面接触角对结晶温度的影响。两种作用的综合，使得与外界冰源相隔离的微小空腔内水分的结晶温度有可能低于纯水的同质成核温度。对简单情况下植物组织水分深度过冷的机制给出定量的结果     

灰布支黑豆对大豆孢囊线虫（Heterodera glycines）14号小种的抗？…

大豆孢囊线虫（Ｈｅｔｅｒｏｄｅｒａ ｇｌｙｃｉｎｅｓ）是危害大豆生产的性病害。山西省兴县“灰布支黑豆”是对目前我国鉴定的所有流行小种表现出免疫或高抗的重要抗源。利用目前国际通用的一套鉴别寄主和小种划分标准，通过人工接种的方法，确定了１４号是北京马连洼中国农业科学院植物保护研究所实验站土壤中大豆孢囊线虫群体的主导小种。用敏感的栽培品种“冀豆７号”作母本，与灰布支黑豆杂交，采用人工接种的方法，     

竞技体育中的兴奋剂使用和控制（一）

目前所称的兴奋剂实为禁用物质和禁用方法的统称。根据国际奥委会医学委员会１９９６年最新公布的禁用物质和禁用方法，介绍了兴奋剂的使用、危害和控制等问题。指出兴奋剂的使用违反了运动和医学的道德标准，也损害了运动员身体健康，必须坚决反对。     

一种简便纯化肾钠钾ATP酶的方法

本文描述了一个简便的从猪肾外髓迅速纯化(Na~ -K~ )ATP酶的方法。避免了超离心机的使用。所得制剂的比活力为440～600微克分子磷/毫克蛋白/小时,37℃。主要纯化过程包括用两价阳离子Mg~( )沉淀微粒体组份,SDS溶解微粒体杂蛋白及Sepharose 2B柱层析。