烙铁头蛇毒纤维蛋白原溶酶研究 Ⅰ分离纯化及理化性质(英文)

通过DEAE-SephadexA-50,DEAE-SepharoseCL-6B,MonoQ （FPLC）三步离子交换柱层析,纯化得到一新的纤维蛋白原溶酶,在碱性聚丙烯酰胺凝胶电泳和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳上均呈单一的蛋白带。分子量为2600,等电点pl4.7;它是一个糖蛋白,含糖量6.4%,其中中性糖0.3%,已糖胺4.9%,唾液酸1.2%。烙铁头蛇毒纤维蛋白原溶酶TMVFg由187个氨基酸组成,含有较高的酸性氨基酸,此外甘氨酸含量也较高。TMVFg热稳定性强,而酸不稳定,在280 nm处具有典型的蛋白吸收峰,在无离子水中紫外消光系数E0.1%/280 nm=1.558。纯化的TMVFg具有较强的精氨酸酯酶活力,对苯甲酰-L-精氨酸乙酯（BAEE）的Km值为1.4×10[-3]M。TMVFg的活性受苯甲基丹磺酰氟（PMSF）抑制;乙二胺四乙酸（EDTA）对活性无影响。TMVFg不能使纤维蛋白原凝固,但能水解纤维蛋白原α、β链。纤溶实验表明TMVFg具有激活纤溶作用。纯化的烙铁头蛇毒纤维蛋白原溶酶对酪蛋白无作用,无出血活性,因而与凝血酶样酶、出血毒素及β-纤维蛋白原溶酶（OUYANG et al.,1977）明显不同。     

医院内鼠伤寒沙门氏菌流行株耐药质粒的分析

采用质粒及其酶切片段的指纹分析,配合以生化反应、血清学鉴定、最小抑菌浓度(MIC)测定,就我院一次鼠伤寒沙门氏菌的暴发流行中任选的7个菌株进行了分子分析。所有流行株均有相同的生化反应谱,血清学鉴定均属0．Hi型。按Mic结果及质粒指纹分析,可将这七个株分成两组,甲组：5个株耐青霉素(PC>500mg/ml),氨苄青霉素(AP,>500μg/ml),头孢唑啉(Cz,16μg/ml),红霉素(Er,>500μg／ml),氯霉素(Cm,250μg／ml),链霉素(Sm,>500μg／ml),卡那霉素(Km,>500μg/ml)及四环素(Tc,>500μg／ml)8种抗生素。