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1.
2.
报道了缢蛏碱性磷酸酶(简称ALP)经不同浓度盐酸胍处理时酶的分子构象所发生的变化以及酶变化和失活的动力学过程。在胍中酶荧光发射峰强度下降,紫外差光谱在246nm和285nm处出现2个负峰,CD谱中酶的α螺旋度下降,且随浓度增大,变化程度也加大。动力学研究表明,酶在0.5mol/L、1.0mol/L、2.0mol/L3.0mol/L、4.0mol/L盐酸胍中的变性速度常数分别为3.21×10~(-4)s~(-1)、6.38×10~(-4)s~(-1)、2.17×10~(-3)s~(-1)、2.33×10~(-3)s~9-1)、5.17×10~(-3)s~(-1);而酶在相应盐酸胍中的失活速度常数分别为2.33×10~(-4)s~(-1)、3.57×10~(-4)s~(-1)、5.86×10~(-4)s~(-1)、1.14×10~(-3)s~(-1)、3.45×10~(-3)s~(-1);表现为失活与构象伸展变化基本平行。 相似文献
3.
4.
用Aedans标记肌动蛋白单体G-Actin上Cys374残基作为探针,研究了稀土离子Ce~(3+)与G-Actin的结合及引起的微构象变化。Ce~(3+)在低浓度(Ce~(3+)/Actin摩尔比<1)和Ca~(2+)竞争G-Actin上二价离子的高亲合位点。Ce~(3+)取代Ca~(2+)引起Aedans荧光强度增强与Mg~(2+)取代Ca~(2+)的结果相同。Ce~(3+)/Actin>l则导致Aedans荧光强度下降。说明Ce~(3+)在高低两种浓度条件下结合的位点及对Cvs374的微构象的影响不同。时间分辩测得的Aedans荧光寿命也支持这一结论。CD谱结果表明Ce~(3+)/Actin<0.4,Actin的二级结构增加,大于0.4又导致其失去。Ce~(3+)-Actin在有/无游离ATP时用聚合液诱导的聚合结果表明,无游离ATP时,极低浓度Ce~(3+)促进聚合,高浓度虽有促进但有所减弱;有游离ATP时,Ce~(3+)/Actin在实验范围内促进聚合。 相似文献
5.
3-磷酸甘油醛脱氢酶胍变性时的活力及构象变化 总被引:1,自引:1,他引:0
酵母3-磷酸甘油醛脱氢酶在盐酸胍溶液中的内源荧光及剩余活力的变化结果提示:apo酶及holo酶的活力在胍浓度为0.5M左右可完全丧失.同时伴有内源荧光强度的下降,光谱宽度的增加和335nm最大发射峰的红移(提示了色氨酸残基的暴露).与已经报导的肌肉酶(内源荧光强度在胍浓度为0.4—1.2M范围相对稳定)不同,酵母酶内源荧光在此浓度范围内表现为逐渐降低.在0.7M胍溶液中,内源荧光变化动力学过程只能测出一相,而酶失活动力学过程为快慢两相,快相动力学速度常数至少大于内源荧光降低速度常数三个数量级以上.以上结果提示:低浓度胍可引起该酶的完全失活,活性部位的空间构象比酶分子的构象更易受到变性剂的扰乱;有一个色氨酸残基位于或靠近酶的活性部位. 相似文献
6.
7.
用圆二色谱研究了天花粉蛋白在酸性和碱性溶液中的构象,并观察了在十二烷基磺酸钠(SDS)溶液中天花粉蛋白分子构象的变化,用Chen,Yang与Martinez等人的方法计算了各种条件下天花粉蛋白二级结构含量.结果表明:在很宽广的pH范围内(从pH2到pH12)分子构象基本上是稳定的.但是,在强碱性条件下即pH>12(室温)或pH11.5(40℃)螺旋含量显著减少.在碱性条件下,于250nm附近出现一新的CD带,它的强度与离解的酪氨酸残基个数呈线性关系,说明这一新带主要是由离解的酪氨酸残基产生的. 相似文献
8.
采用培养皿,①承接茶蚜自然分泌蜜露;②惧蜜露浓缩后点于培养皿中心。逐头释放瓢虫于分别胃这2类蜜露的培养皿中心进行生物测定,两个试验均证明:①蜜露强烈地吸引七星瓢虫和异色瓢虫,随着蜜露浓度呈梯并地增大,搜寻时间极显著地延长(P〈0.01);②蜜露可激发瓢虫的搜索行为由广域搜索型转换为地域集中搜索型。前0 ̄5s局限在较小范围内不断地转向,即搜索速度小,转动角度大。七星瓢虫和异色瓢虫 变种最敏感,搜索和 相似文献
9.
已知大鼠T0F-α的抗原部位干C环,且大鼠的TGF—α(34-43)和TGF-α(44-50)均有较强的活性以转化正常细胞。为了揭示其结构与功能关系,合成了大鼠TGF-α修饰16肽。在前文用二维核磁共振技术归属质子谱并验证其一级结构的基础上,本文测定了不同混合时间的二维NOESY谱。根据所得的数据因原始斜率法求出距离约束。通过约束分子动力学计算定出该分子的溶液构象。其中还用DQF-COSY的数据求出二面角作为决定溶液构象的参考。 相似文献
10.