乌鳢消化道黏膜6种重要酶的组织化学定位

目的研究乌鳢消化道黏膜酸性磷酸酶(ACP)、碱性磷酸酶(ALP)、腺苷三磷酸酶(ATPase)、非特异性酯酶(NSE)、过氧化物酶(POX)、琥珀酸脱氢酶(SDH)等6种重要酶的分布与组织定位。方法从乌鳢食道、胃贲门、胃体、胃幽门、幽门盲囊、前肠、中肠和后肠等8个部位取材,利用冰冻切片进行酶组织化学染色和光密度定量分析。结果 ACP主要分布于中肠和后肠黏膜上皮细胞底部,食道、贲门和胃体酶活力微弱。ALP主要分布于前肠和中肠黏膜上皮细胞顶部和基底部,胃中酶活力明显较弱。ATPase主要分布于胃腺中,食道中酶活力明显较弱。NSE主要分布于胃体上皮细胞和腺体中,后肠中酶活力明显较弱。POX在贲门和胃体的腺上皮细胞中活力最强,食道和胃幽门中活力明显较弱。SDH在贲门和胃体的腺体中活力最强,食道中活力微弱。结论乌鳢消化道黏膜6种酶的分布表明其中肠和后肠有较强吸收蛋白质和细胞内消化功能,胃体是脂类的主要消化部位,前肠和中肠是营养物质吸收的主要部位。     

团头鲂消化道黏膜ACP、ALP、NSE、SDH、ATPase的组织化学定位

目的研究团头鲂消化道各部位酸性磷酸酶(ACP)、碱性磷酸酶(ALP)、非特异性酯酶(NSE)、琥珀酸脱氢酶(SDH)、腺苷三磷酸酶(ATPase)的分布与定位。方法运用冰冻切片、酶的组织化学技术和光密度定量分析。结果 ACP在消化道各段均有分布,后肠酶活性最高,其次为前肠,食道和中肠酶活性最低;ALP在前肠和中肠酶活性最高,后肠酶活性较低,食道中未检测出酶活性;NSE在消化道各段均有分布,前肠酶活性最高,其次为中肠和后肠,食道酶活性最低;SDH在前肠酶活性最高,中肠酶活性较低,食道和后肠未检测出酶活性;ATPase在消化道各段均有分布,中肠酶活性最高,其次为前肠和后肠,食道酶活性最低。结论不同酶在消化道各部位的活力不同,与消化道各部位的生理功能相适应。团头鲂消化道5种酶的分布表明其前肠是脂类的主要消化部位,中肠是营养物质的主要吸收部位,后肠有较强的吸收蛋白质和细胞内消化功能。     

胡子鲶消化道黏膜ACP、ALP、ATPase、NSE、POX和SDH的组织化学定位

目的研究胡子鲶(Clarias fuscus)消化道黏膜酸性磷酸酶(ACP)、碱性磷酸酶(ALP)、腺苷三磷酸酶(ATPase)、非特异性酯酶(NSE)、过氧化物酶(POX)和琥珀酸脱氢酶(SDH)等6种重要酶的分布与组织定位。方法在胡子鲶消化道7个部位取样,采用冰冻切片和组织化学方法检测酶活性。结果 ACP在胃贲门和前肠活力最高,食道、中肠和后肠次之,胃体和胃幽门酶活力显著较低。ALP在肠道各部位活力较高,在食道和胃中酶活力显著较低。ATPase除在食道酶活力显著较低外,在消化道其他部位均有较高的活力。NSE在胃幽门和后肠酶活力显著较高,胃贲门和胃体次之,在食道、前肠和中肠酶活力显著较低。POX主要分布于后肠、胃体和幽门,在胃贲门和前肠酶活力显著较低。SDH在胃和前肠酶活力较高,中肠和后肠次之,食道中酶的活力微弱。结论根据6种酶的主要功能和各自的分布特点可推断,胡子鲶前肠和中肠有较强的吸收蛋白质和细胞内消化功能,胃幽门是脂类的主要消化部位,前肠和中肠是营养物质吸收的主要部位。     

泥鳅消化道过氧化物酶、三磷酸腺苷酶、琥珀酸脱氢酶、酸性磷酸酶、碱性磷酸酶及非特异性酯酶的分布与组织定位

目的研究过氧化物酶(POX)、三磷酸腺苷酶(ATPase)、琥珀酸脱氢酶(SDH)、酸性磷酸酶(ACP)、碱性磷酸酶(ALP)及非特异性酯酶(NSE)等6种酶在泥鳅消化道不同部位的分布和组织定位。方法在泥鳅食道、胃贲门、胃体、胃幽门、前肠、中肠和后肠等7个部位取样,采用冷冻切片、酶组织化学染色和光密度定量分析等技术。结果POX在食道黏膜上皮细胞中酶活性最高,在胃、前肠、中肠和后肠中酶活性均较低;SDH、ALP和ATPase在食道中酶活性最低,在消化道其他部位酶活性均较高,主要分布于胃黏膜上皮细胞顶部和肠上皮细胞的纹状缘;ACP在食道、胃贲门、胃体、前肠、中肠和后肠上皮细胞中酶活性均较高,胃幽门中酶活性显著较低;NSE在食道、胃贲门、胃幽门、前肠和中肠上皮细胞中酶活性均较高,在胃体和后肠中酶活性显著较低。结论泥鳅消化道黏膜6种酶的分布表明,泥鳅的胃分化程度低,胃和肠道都具有吸收功能;胃贲门、胃体和前肠是蛋白质的主要消化部位;胃贲门、胃幽门、前肠和中肠是脂质的主要消化部位。     

棉铃虫中肠几种酶的组织化学研究

采用酶组织化学方法研究了棉铃虫中肠三磷酸腺苷酶、酸性磷酸酶和碱性磷酸酶的分布和活性。结果显示三种酶在棉铃虫中肠均有分布,但分布部位各不相同,其中,三磷酸腺苷酶在肠壁分泌细胞、肠壁细胞、环肌和纵肌均有分布,以肠壁分泌细胞活性较高;碱性磷酸酶主要分布于肠壁分泌细胞,在肠壁分泌细胞做绒毛处活性最高;酸性磷酸酶分布于肠壁细胞、环肌和纵肌,在肠壁细胞底膜处活性最高。这些酶可以作为棉铃虫中肠不同条件下的生理指标。     

牛蛙消化道黏膜5种酶的分布

目的研究牛蛙(Rana catesbeinana)消化道黏膜碱性磷酸酶(ALP)、酸性磷酸酶(ACP)、ATP酶、酯酶和脂酶的分布。方法在消化道的8个部位取材,采用冰冻切片技术和酶的组织化学方法。结果 ALP主要分布于十二指肠、空肠和回肠,胃中酶反应呈弱阳性。ACP主要分布于胃中,食道和肠道酶反应呈弱阳性。ATP酶在消化道各部位均有较多分布,十二指肠、空肠和回肠显著较多,胃各部位其次。酯酶和脂酶均主要分布于肠道,胃各部位其次。结论牛蛙消化道黏膜酶的分布同其它动物有相似之处,也有其自身特点。十二指肠、空肠和回肠是牛蛙的主要消化吸收部位。     

鳜鱼消化道黏液细胞和6种酶的组织化学定位

采用阿利新蓝-过碘酸雪夫氏(AB-PAS)染色和酶组织化学方法对鳜鱼消化道各部位黏液细胞和6种酶的分布与定位进行了研究。结果显示,黏液细胞可为分为4种类型,食道黏液细胞多数为Ⅲ型和Ⅳ型,未见Ⅰ型和Ⅱ型;胃贲门和胃幽门黏膜上皮仅有Ⅰ型黏液细胞;胃体黏膜上皮则以Ⅲ型细胞为主;幽门盲囊中主要为Ⅱ型细胞;前肠和中肠中Ⅳ型黏液细胞最多,Ⅰ型最少;后肠黏液细胞则以Ⅳ型和Ⅱ型为主。酸性磷酸酶(ACP)主要分布于幽门盲囊和前肠的黏膜上皮;碱性磷酸酶(ALP)主要分布于食道、幽门盲囊和整个肠道黏膜上皮;非特异性酯酶(NSE)主要分布于胃幽门、中肠和后肠黏膜上皮;过氧化物酶(POX)在胃幽门黏膜上皮中活性较高;琥珀酸脱氢酶(SDH)主要分布于胃腺中;腺苷三磷酸酶(ATPase)在消化道各部位均有较多分布。鳜鱼消化道黏液细胞和酶的分布型与其它动物有相似之处,也有其一定的特异性,与消化道不同部位的消化吸收机能相适应。     

中华蟾蜍消化道6种酶的组织化学定位

目的研究中华蟾蜍消化道酸性磷酸酶(ACP)、碱性磷酸酶(ALP)、腺苷三磷酸酶(ATPase)、非特异性酯酶(NSE)、过氧化物酶(POX)和琥珀酸脱氢酶(SDH)等6种酶的分布。方法在消化道的8个部位取材,采用冰冻切片技术、石蜡切片技术、酶的组织化学方法和光密度定量分析。结果 ACP主要分布于胃贲门中贲门腺部,十二指肠和回肠中酶反应呈弱阳性。ALP主要分布于食管、十二指肠至回肠的粘膜上皮,十二指肠酶活性最高。ATPase在消化道各部位均有分布,胃中胃腺部和回肠粘膜上皮酶活性显著较高(P0.05)。NSE和POX在整个消化道粘膜上皮和粘膜固有层均有分布,胃各部位酶活性显著较低(P0.05)。SDH除在食管和直肠酶活性显著较低外,其它部位均有大量分布,十二指肠和回肠酶活性显著较高(P0.05)。结论中华蟾蜍消化道粘膜6种酶的分布同其它动物有相似之处,也有其自身特点。6种酶在消化道中的分布与消化道各部位的生理机能密切相关。     

虎纹蛙消化道黏膜6种酶的组织化学定位

目的研究虎纹蛙消化道不同部位酸性磷酸酶(ACP)、碱性磷酸酶(ALP)、过氧化物酶(POX)、非特异性酯酶(NSE)、腺苷三磷酸酶(ATPase)、琥珀酸脱氢酶(SDH)等6种酶的活力分布。方法消化道分8个部位取材,应用冰冻切片、石蜡切片、酶组织化学技术及光密度定量分析。结果 ACP在十二指肠活力最高,食管、贲门和直肠其次,其余各部位酶活力显著较低(P0.05)。ALP主要分布于空肠和十二指肠,胃体和幽门中几乎检测不出酶活力。POX在食管和胃体活力显著较高(P0.05),在空肠和回肠酶活力显著较低(P0.05)。NES在消化道各部位均有较多分布,其中以胃体、幽门和十二指肠酶活力显著较高(P0.05),食管和直肠酶活力显著较低(P0.05)。ATPase在贲门活力最高,在回肠和直肠酶活力显著较低(P0.05)。SDH在食管、胃体和直肠活力较高,在幽门酶活力显著较低(P0.05)。结论虎纹蛙消化道黏膜各种酶的活力分布与其他动物有一定的相似性,但其与脂类消化吸收相关酶的分布显示了明显的物种特异性。     

黑眉锦蛇消化道6种酶的组织化学定位

目的研究黑眉锦蛇消化道酸性磷酸酶(ACP)、碱性磷酸酶(ALP)、过氧化物酶(POX)、非特异性酯酶(NSE)、腺苷三磷酸酶(ATPase)、琥珀酸脱氢酶(SDH)等酶的分布。方法消化道分8个部位取材,应用冰冻切片、石蜡切片、酶组织化学技术及光密度定量分析。结果 ACP主要分布于十二指肠至回肠的黏膜上皮,十二指肠和空肠酶活性显著较高(P<0.05);ALP分布于食管、十二指肠至回肠的黏膜上皮,十二指肠酶活性最高(P<0.05);POX和NSE在整个消化道黏膜上皮和黏膜固有层中均有分布,胃幽门和直肠酶活性较低(P<0.05);ATPase在消化道除直肠未检测到酶活性外,其它部位均有分布,以十二指肠酶活性最高(P<0.05);SDH除食管未检测到酶活性外,其它部位均有分布,胃中胃腺部酶活性较高(P<0.05)。结论黑眉锦蛇消化道黏膜酶的分布同其它动物有相似之处,也有其自身特点。不同酶的分布和消化道各部位的生理机能密切相关。     

Carcinoplacental Alkaline Phosphatase

Using HeLa TCRC-1, a cell line which is monophenotypic with respect to the Regan isoenzyme of alkaline phosphatase, we have examined the factors which influence its expression in relation to events of the cell cycle.
DNA synthesis is not required for hormone induction of the Regan isoenzyme as in the presence of hydroxyurea, a specific inhibitor of DNA synthesis, we found induction to occur. Additionally, when partially synchronised cells were allowed to leave the S period prior to hormone treatment, and hydroxyurea was added to prevent cells from entering the next S period, hormone induction of the Regan isoenzyme was still observed. This indicates that initiation of expression of hormone-induced carcinoplacental alkaline phosphatase occur prior to the DNA synthetic phase of the cell cycle.
We propose a hypothetical two-step mechanism of hormone induction to interpret the present findings in relation to previous results.     

铅对鲫鱼碱性磷酸酶和酸性磷酸酶活性的影响

在实验条件下,将鲫鱼置于1、10、40 mg/L的Pb2 溶液中静态染毒,分别在24 h、48 h、96 h、144 h测定鳃、肝、胰、肾、脑组织的碱性磷酸酶(AKP)和酸性磷酸酶(ACP)活性.结果 表明,鲫鱼鳃、肝、胰、肾、脑组织中碱性磷酸酶和酸性磷酸酶的活性随着铅浓度的升高和染毒时间的延长均呈下降趋势,其中以肾脏和脑下降最明显.     

Rhizobiales-like Phosphatase 2 from Arabidopsis thaliana Is a Novel Phospho-tyrosine-specific Phospho-protein Phosphatase (PPP) Family Protein Phosphatase

Cellular signaling through protein tyrosine phosphorylation is well established in mammalian cells. Although lacking the classic tyrosine kinases present in humans, plants have a tyrosine phospho-proteome that rivals human cells. Here we report a novel plant tyrosine phosphatase from Arabidopsis thaliana (AtRLPH2) that, surprisingly, has the sequence hallmarks of a phospho-serine/threonine phosphatase belonging to the PPP family. Rhizobiales/Rhodobacterales/Rhodospirillaceae-like phosphatases (RLPHs) are conserved in plants and several other eukaryotes, but not in animals. We demonstrate that AtRLPH2 is localized to the plant cell cytosol, is resistant to the classic serine/threonine phosphatase inhibitors okadaic acid and microcystin, but is inhibited by the tyrosine phosphatase inhibitor orthovanadate and is particularly sensitive to inhibition by the adenylates, ATP and ADP. AtRLPH2 displays remarkable selectivity toward tyrosine-phosphorylated peptides versus serine/threonine phospho-peptides and readily dephosphorylates a classic tyrosine phosphatase protein substrate, suggesting that in vivo it is a tyrosine phosphatase. To date, only one other tyrosine phosphatase is known in plants; thus AtRLPH2 represents one of the missing pieces in the plant tyrosine phosphatase repertoire and supports the concept of protein tyrosine phosphorylation as a key regulatory event in plants.     

Phosphatase from Proteus mirabilis

Cell-free preparations of Proteus mirabiliscontained a phosphatase (EC 3.1.3.1) whose activity surpassed that of alkaline phosphatase from Escherichia coli. Phosphatase was also found in the culture liquid of P. mirabilis. The composition of proteins displaying enzyme activity was assayed by polyacrylamide gel electrophoresis. Enzyme synthesis was studied at various stages of bacterial growth. Biosynthesis of phosphatase in P. mirabilis(similarly to that found in other bacteria) was shown to be induced under conditions of inorganic phosphate deficiency in the medium.