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单一氨基酸的置换可以改变酶的热稳定性。脯氨酸(Pro)残基在蛋白质结构及其热稳定性中具有特殊作用。它十分偏爱β转折或无规卷曲结构,而很少出现在α螺旋和β折叠中。分析认为在改善酶热稳定性的蛋白质工程中,只要主链构象不发生骤变,则可在适当的β转折或无规卷曲中引入Pro,通过其刚性的吡咯烷环,降低蛋白质去折叠时的骨架熵,从而使其周围的构象更合理。这一Pro理论(theprolinetheory)的分子设计新思路将会得到进一步的发展和完善。 相似文献
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天然酶与复性酶的拉曼光谱研究 总被引:5,自引:0,他引:5
本文通过对胰凝乳蛋白酶的激光拉曼光谱的研究,揭示了天然酶和复性酶的不同分子空间构象.分子的主链构象主要是β折叠和无规卷曲成份,受过变性剂作用的酶,虽经复活(活性可达95%以上),其复性酶的分子结构仍比天然酶松散,它的无规卷曲成份相应增加.对分子二级结构的计算表明,天然酶分子中蛋白质的α螺旋、β折叠和无规卷曲成份之比为6.3:40.6:53;复性酶分子中上述成份的比为3.6:31:65.天然酶分子中C-C-S-S-C-C构型为gauche-gauche-gauche排列,而复性酶中为trans-gauche-gauche排列. 相似文献
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目的观察蛇毒出血毒素结构的变化对功能的影响。方法利用傅利叶变换红外光谱仪对尖吻蝮蛇毒出血毒素(DaHT-3)在溶液中酰胺I带吸收光谱的研究,探测了此出血毒素在溶液中的自然构象和加入EDTA螯合剂除去金属离子后构象的变化。结果此出血毒素在水溶液中的自然构象分别是:α-螺旋为31.8%、β-折叠为56.1%、转角为12.1%;而在去除金属离子情况下α-螺旋和β-折叠减少,转角和无规卷曲增加,即加入螯合剂后其α-螺旋、β-折叠、转角和无规卷曲分别变为11%、26.4%、46.2%和16.5%。由于结构的变化,它的出血活性和蛋白水解酶活性均被丧失。结论金属离子,特别是锌离子在维系蛇毒出血蛋白酶分子中的二级结构中起着很重要的作用。 相似文献
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用远紫外CD谱研究了湖南产尖吻蝮蛇毒的两个出血毒素(DaHT-1、DaHT-2)的溶液构象,计算得DaHT-1的α螺旋、β折叠、无规卷曲的含量分别为36.9%、35.5%、27.6%;DaHT-2的α螺旋、β折叠、无规卷曲分别为23.4%、31.3%、45.3%。随pH的增大或减小,峰位蓝移,酸性条件下的变化比碱性条件下的变化大。构象单元含量计算表明:α螺旋减少,无规卷曲增多,β折叠基本未变。温度和pH对CD谱的影响相似,50℃时峰位蓝移,α螺旋减少,无规卷曲增多.EDTA对CD谱影响显著,0.02mol/LEDTA便导致两个出血毒素呈极度的无序状态。EDTA完全抑制,半胱氨酸部分抑制,胰蛋白酶不影响它们的出血活性。 相似文献
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湖南尖吻蝮蛇毒出血毒素的圆二色性和化学修饰 总被引:1,自引:0,他引:1
用远紫外CD谱研究了湖南产尖吻蝮蛇毒的两个出血毒素的溶液构象,计算得DaHT-1的α螺旋、β折叠、无规卷曲分别为23.4%、31.3%、45.3%。随PH的增大或减小,峰位蓝移,酸性条件下的变化比碱性条件下的变化大。构象单元含量计算表明:α螺旋减少,无规卷曲增多,β折叠基本未变,温度和PH对CD谱的影响相似,50℃时峰位蓝移,α螺旋减少,无规卷曲增多,EDTA对CD谱影响显著,0.02mol/LE 相似文献
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