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定点突变提高青霉素G酰化酶的稳定性
引用本文:杨晟,黄鹤,李士云,叶玉珍,万琳,张凤文,袁中一.定点突变提高青霉素G酰化酶的稳定性[J].生物化学与生物物理学报,2000(6).
作者姓名:杨晟  黄鹤  李士云  叶玉珍  万琳  张凤文  袁中一
摘    要:以大肠杆菌青霉素G酰化酶的晶体结构为模板 ,用软件PMODELING同源模建巨大芽孢杆菌青霉素G酰化酶的三维结构。在此基础上 ,将 β亚基 4 2 7位 (突变A)和 4 3 0位 (突变B)赖氨酸残基突变为丙氨酸 ,降低了该酶的等电点 ,增加了疏水性 ,从而提高其在酸性和有机溶剂环境中的稳定性。两个突变体与亲本相比 ,比活力和Km相近 ,最适pH减少了 0 .5个单位 ,突变B在 pH 5 .2的溶液中的稳定性明显提高。突变A和B在 15 %DMF中的半衰期分别比亲本酶提高了 60 %和 166%

关 键 词:青霉素G酰化酶  定点突变  稳定性

Enhancing Penicillin G Acylase Stability by Site-directed Mutagenesis
YANG Sheng,HUANG He,LI Shi Yun,YE Yu Zhen,WAN Lin,ZHANG Feng Wen,YUAN Zhong Yi.Enhancing Penicillin G Acylase Stability by Site-directed Mutagenesis[J].Acta Biochimica et Biophysica Sinica,2000(6).
Authors:YANG Sheng  HUANG He  LI Shi Yun  YE Yu Zhen  WAN Lin  ZHANG Feng Wen  YUAN Zhong Yi
Institution:YANG Sheng,HUANG He,LI Shi Yun,YE Yu Zhen,WAN Lin,ZHANG Feng Wen,YUAN Zhong Yi *
Abstract:
Keywords:penicillin G acylase  site  directed mutagenesis  stability  
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