Das Verhalten R?ntgeninduzierter Viererringe Mit Grossen Interstitiellen Segmenten Bei Oenothera Hookeri

Zusammenfassung 1. In einer F₁ aus röntgenbestrahlten Pollen (4500 bzw. 5000 r) und unbehandelten Eizellen von Oenothera Hookeri traten 2 Pflanzen mit je zwei röntgen-induzierten Translokationen mit einem karyologischen Sonderverhalten auf.2. Es besteht in Viererringen mit interstitiellen Chiasmen, quadrivalentähnlichen Konfigurationen, scheinbaren Rücktranslokationen, einzelnen offenen Bivalenten mit häufigen, interstitiellen Chiasmen, hohem Bindungsausfall und partieller Pollensterilität.3. Chromosomenmorphologische Feststellungen erlauben die Zurückführung aller Abweichungen bei einer Pflanze auf einen der beiden Viererringe. Analoge Verhältnisse werden für die zweite Pflanze angenommen.4. Es werden im theoretischen Teil die Konsequenzen einer Translokation mit sehr großen interstitiellen Segmenten und entsprechend kurzen Endsegmenten in Pachytän, Diplotän, Metaphase und Anaphase entwickelt, und zwar für euchromatische und partiell heterochromatische Chromosomen.5. Es besteht volle Übereinstimmung zwischen den entwickelten Konsequenzen und den Beobachtungen an beiden Pflanzen.6. Aus den Ableitungen ergibt sich eine neue Voraussetzung für die Fixierung einer Translokation in der Stammesgeschichte. Interstitielle Segmente müssen durch Kürze oder Heterochromatin austauschgeschützt sein, wenn die heterozygote, translokationsführende Form voll reproduktionsfähig und damit konkurrenzfähig sein soll. Phylogenetische Ringe bei Oenothera besitzen daher praktisch völlig heterochromatische interstitielle Segmente.Mit 10 Textabbildungen.     

Characterization of a membrane-associated protein kinase of multidrug-resistant HL60 cells which phosphorylates P-glycoprotein

Cells containing increased levels of the membrane phosphoprotein P-glycoprotein exhibit a multidrug-resistant phenotype. In the present study we have analyzed protein kinases capable of phosphorylating P-glycoprotein in membranes of HL60 cells isolated for resistance to vincristine. Analysis of this system demonstrates that in isolated membranes the protein kinase inhibitor staurosporine greatly reduces P-glycoprotein phosphorylation. In contrast, the kinase inhibitor H-7 does not affect this reaction. Fractionation of solubilized membrane proteins from sensitive and resistant cells on DEAE-cellulose reveals a major protein kinase (PK-1) which exhibits optimal activity in the presence of Mn2+ and histone H1. This enzyme fraction does not contain detectable levels of protein kinase C or cAMP-dependent protein kinase. PK-1 phosphorylation of two endogenous proteins is, however, greatly enhanced in the presence of phosphatidylserine or phosphatidyl-inositol. In reaction mixtures containing Mg2+ or Mn2+ in the absence of phospholipid, PK-1 from resistant cells phosphorylates an endogenous protein of 180 kilodaltons (P180), which exhibits an electrophoretic mobility identical to P-glycoprotein. In parallel experiments with PK-1 from sensitive cells there is no detectable phosphorylation of a P180 protein. P180 phosphorylated by PK-1 from resistant cells is immunoprecipitated by antibody against P-glycoprotein. Additional studies demonstrate that PK-1 is capable of phosphorylating specific synthetic peptides which correspond to the sequence of P-glycoprotein. Peptide phosphorylation occurs at both serine and threonine residues. These studies thus identify a novel membrane-associated protein kinase in HL60 cells which is capable of phosphorylating P-glycoprotein. This enzyme may have an important role in regulating levels of multidrug resistance.     

From hybrids to hermaphrodites in population genetics

A report on the 46th annual PopGroup conference, Glasgow, UK, December 18-21, 2012.     

Biotechnological production of unnatural L-amino acids from D,L-5-monosubstituted hydantions. I. Derivatives of L-phenylalanine

Summary Resting cells of a mutant ofArthrobacter sp. (DSM 3747) were used for the bioconversion of D,L-5-benzylhydantoin and related compounds to the corresponding L-amino acids. After optimization of the reaction conditions in shake flask experiments, bioconversions were performed in a preparative scale in a 2-l-bioreactor under nitrogen atmosphere. Specific productivities of 0.4 (p-NO₂-L-phenylalanine) up to 3.9 mM amino acid x g cell dry mass^–1 x h^–1 (p-Cl-L-phenylalanine) were obtained. D,L-5-p-COOH-Benzylhydantoin, D,L-5-phenylhydantoin and D,L-5-p-OH-phenylhydantoin were not accepted as substrates.