寡聚脱氧核苷酸d(G-C)_3的激光喇曼谱及其分析

用改进的固相磷酰三酯法合成了oligo-d(G-C)_3。以氩离子激光为激发光源,波长488nm.,在室温条件下,分别测定了纯化后的oligo-d(G-C)_3和其组分单体5’-dGMP和5’-dCMP的激光喇曼谱。观察到被测定的物质在300-2500cm~(-1)频率区间,各自都有其特征的谱形和喇曼峰。5’-dGMP和5’-dCMP谱中大多数特征峰在寡聚体的谱中消失,而在oligo-d(G-C)_3谱中出现了几处新的喇曼峰。经查证,峰832,851和899cm~(-1)系糖-磷酸主链的特征喇曼峰,另外几处峰与DNA的构象有关。实验结果表明oligo-d(G-C)_3在水溶液中(室温)主要以B-构象存在。     

稳态酶动力学的布尔函数图论分析

使用布尔函数图论分析稳态酶动力学过程,并提供一种简易图形算法。由简单的速率常数组合图形求得分子项中速率常数乘积项的总和。使用类似的方法也可求得分母项中速率常数乘积项的总和。此法的特点是图形鲜明,绘法简易,使用方便(不需画出支撑入树之类的图形,也不需代数运算),结果可靠(不易发生遗漏或错算)。列举无规Bi Uni、有规BiBi 和无规BiBi 酶反应体系作为此图形分析的实例。     

稳态酶动力学的布尔函数图论分析

使用布尔函数图论分析稳态酶动力学过程,并提供一种简易图形算法。由简单的速率常数组合图形求得分子项中速率常数乘积项的总和。使用类似的方法也可求得分母项中速率常数乘积项的总和。此法的特点是图形鲜明,绘法简易,使用方便(不需画出支撑入树之类的图形,也不需代数运算),结果可靠(不易发生遗漏或错算)。列举无规Bi Uni、有规BiBi和无规Bi Bi酶反应体系作为此图形分析的实例。     

多肽和蛋白质的化学组成

一、引言蛋白质化学组成中所含的α的氨基酸约有二十余种之多。按目前的分析结果已知在蛋白质的分子中一般均含有50—1200个α氨基酸的分子。这些不同的氨基酸在蛋白质结构中常以肽键的方式联结,形成长的多肽链(Fischer氏,1902;Hofmeister氏,1902)。由目前的研究结果已证实在多肽链中氨基酸并不具有如Bergmann氏和Niemann氏(1936)所说的那些按一定规律和周期排列的情况;相反地,它们是以一定的顺序出现在多