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本文对临床分离的脆弱拟杆菌(Bacteroides fragilis),55的β-内酰胺进行了理化及酶学特性的研究。该酶为非诱导性,以头胞菌素酶活性为主．分子量为4 3000,等电点pl为4.95,酶反立最适pH为7.2,最适温变为37℃。该酶对各种底物的Km(μmol／L)值为：头孢噻吩185,头孢噻啶103、头孢唑琳200,头孢羟唑263．头孢氧哌羟苯唑830。对各种底物的相对水解率为头孢羟唑>头孢噻吩>头孢唑啉>头孢塞啶>头孢氧哌羟苯唑>青霉素>氧苄青霉素>头霉甲氧噻吩>羟羧氧酰胺菌素。该酶对羧苄青霉素、头霉甲氧噻吩棒酸青霉烷砜、对氯安息香酸汞及邻氯青霉素的抑制作用敏感。 相似文献
2.
利用层析结合PAGE回收蛋白的方法对临床分离的脆弱拟杆菌(Bacteroides tragilis)55的β-内酰胺酶进行纯化,纯酶与Liposome-CPS-K混合制备抗血清,并建立了lgG—ELISA和western blotting方法。其测定结果表明,脆弱拟杆菌的β-内酰胺酶不同于其它拟杆菌和肠道杆菌染色体编码的β-内酰胺酶(p<0.001),具有种的特异性。 相似文献
3.
大肠杆菌脂蛋白与CTB-pres2抗原基因的融合及表达 总被引：1，自引：0，他引：1
首次采用基因融合方式,在乱毒素B亚基-乙型肝炎病毒Pres2抗原融合基因（ctxB-Pres2）的5’端了引入编码大肠杆菌脂蛋白信号肽及N端九个氨基酸的核苷酸序列,分别置于ctb及lpp／lac启动子下在大肠杆菌中获得分泌性表达．表达的融合蛋白均定位于膜上,并且可以和GM1、抗-CTB抗体及抗HBVPreS2单克隆抗体结合,说明该融合蛋白保留了CTB的基本高级结构及CTB、PreS2抗原的抗原性．3H-棕榈酸标记实验证实该融合蛋白发生脂肪化,为免疫原性研究奠定了基础．此外,还研究了不同信号肽和宿主菌对该蛋白表达的影响． 相似文献
4.
1．1955—1956年福州所见的痢菌中,169株宋内氏痢疾菌之生化反应均属典型。227株福氏痢疾菌中最多为2a型(51．5％)及3型(23．8％),其余为4型之Rabculensis为种 相似文献
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