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81.
采用紫外可见吸收光谱技术和闪光光解技术,初步观察了细菌视紫红质(BR)分子在宽pH范围(2.1~12.3)内的特征吸收峰以及M412的相对浓度和M412的慢成分半衰期的变化,并对其结构和光循环功能进行了讨论.紫外可见吸收光谱实验结果显示:pH=5.0~10.0时,BR最大特征吸收峰值约为568 nm;pH<5.0时,BR最大特征吸收峰发生红移;pH>10.0时,BR最大特征吸收峰发生蓝移.闪光动力学光谱结果显示:pH为7.3~9.5时,M412的相对浓度(M0)基本稳定在0.038左右;pH<7.3时,M0逐渐减小;pH>9.5时,M0明显上升,在pH=11.8时达到最大值0.1355,随后又快速下降.pH为2.1~7.3时,M412的慢成分半衰期(ts1/2)值在(4.1±1.1)ms左右;pH>7.3时,ts1/2值急剧延长到40 677.4 ms.推测在高pH条件下,BR分子的光循环有新的路径和机理. 相似文献
82.
目的:探讨葡萄球菌下呼吸道感染的细菌学分类情况及抗生素耐药性特点。方法:利用复星公司FOUTUNE IMS细菌鉴定药敏分析系统,凝固酶试验用试管法。结果:47株菌株分离到6种葡萄球菌,排在前3位的是施氏葡萄球菌、金黄色葡萄球菌、木糖葡萄球菌,其中金黄色葡萄球菌占29.8%。耐甲氧西林葡萄球菌(MRS)占78.7%,耐甲氧西林凝固酶阴性葡萄球菌(MRCNS)占凝固酶阴性葡萄球菌(CNS)78.8%;MRS对万古霉素敏感率为81.1%。MRS建议用药依次为万古霉素、呋喃妥因、氯霉素、四环素和喹诺酮类,未发现对万古霉素耐药的耐甲氧西林金黄色葡萄球菌(MRSA)。结论:凝固酶阴性、耐甲氧西林葡萄球菌成为下呼吸道球菌感染的主要菌株,MRS比例上升,MRS治疗首选万古霉素。 相似文献
83.
84.
在含Mo固氮培养基中不能生长而在无Mo条件下可固氮生长的固氮菌 (AzotobactervinelandiiLipmann)突变种UW3 ,能在无Mo而含Cr的无氮培养基中生长。从菌体中分离得到的部分纯固氮酶组分Ⅰ蛋白含有Cr和Fe原子 (Fe/Mo/Cr为 11.6 0∶0 .41∶1.0 0 ) ,并能表达相当于棕色固氮菌野生型固氮菌MoFe蛋白对乙炔和质子还原的 70 %的活性。与从Mn中生长的UW3 菌体中所提取纯化的MnFe蛋白不同 ,这种含铬蛋白与MoFe蛋白 (α2 β2 )一样 ,是由两种亚基组成的四聚体。初步结果表明 ,这种含Cr蛋白可能是一种固氮酶组分Ⅰ蛋白。 相似文献
85.
用蛋白水解酶活性电泳方法(G-PAGE)分析了大鲵卵巢,输卵管,精巢,输精管的蛋白水解酶种类和活性,结果表明:1)精巢和输精管的蛋白水解酶种类(分子量)相似,活性有差异。主要的蛋白水解酶分子量为240,85,73,61,51,42,37和23kD;2)输精管的蛋白水解酶在碱性条件下活性最强,在中性条件下活性次之,在酸性条件下活性最弱。精巢的蛋白水解酶在中性和碱性条件下活性相似,在酸性条件下活性很弱,推测精巢蛋白水解酶活性的最适pH为中性,输精管蛋白水解酶活性的最适pH为碱性;3)卵巢和输卵管的蛋白水解酶种类(分子量)相似,主要的蛋白水解酶分子量为73、61、51和37kD,它们在酸性条件下活性最强,在中性条件下几乎无活性,推测它们活性的最适pH为酸性;4)与卵巢和输卵管相比,精巢和输精管的蛋白水解酶种类多,活性强,活性的最适pH高,推测这种差别可能有利于受精和发育中所需的蛋白水解酶快速灭活或活化。 相似文献
86.
为适应固氮酶蛋白等厌氧蛋白质空间晶体生长的要求,应在地面用简易而适用的厌氧加样装置以优化这类蛋白的结晶条件。用塑料袋或简易箱代替固氮酶实验室常用的笨重厌氧箱,获得了缺失nifZ因氮菌(Azotobacter vinelandii Lipmann)突变种的MoFe蛋白和含锰固氮培养基中生物的UW3的MnFe蛋白晶体,并在远离固氮酶实验室的地方,使用由小仪器塑料袋和急求用的氩气袋组成的更轻便的厌氧装置,用坐滴法也能使这两种蛋白结晶出来。结果表明,利用上述简易厌氧装置有望达到以上2种厌氧蛋白空间晶体生长的要求。 相似文献
88.
89.
质子漏及其在基础代谢中的作用 总被引:5,自引:0,他引:5
“质子漏”是指电子传递链跨膜泵出的质子通过不涉及ATP合成的途径而跨膜扩散流回基质的过程,它的出现形成了由呼吸链驱动的质子泵出和质子回漏的无效循环通路.质子漏的耗氧在呼吸速率中占有重要的比重,对细胞呼吸有很强的控制作用,可以调节能量偶联系数,同时质子漏也是重要的产热过程,它承担了基础代谢产热的20%~30%.质子漏的生理功能有产热、增加代谢调节潜能、清除有害自由基和调节碳流等. 相似文献
90.
人Leptin基因在大肠杆菌中的高效表达、纯化及其生物学活性研究 总被引:5,自引:0,他引:5
将人Leptin表达质粒pBV220-OB转化E.coliJM109,经热诱导获得了目的蛋白的表达。经SDS-PAGE鉴定分析,表达产物以包涵体形式存在,目的蛋白表达量占菌体总蛋白的40%以上。通过包涵体分离,Sephacryl S200HR凝胶和DEAE52离子交换层析及Hypersil C18柱反相色谱纯化,获得纯度在95%以上,内毒素含量小于10EU/mg的高纯度的重组人Leptin。Western-blot鉴定表明,纯化表达产物能和抗Leptin抗体特异性结合;蛋白质N端15个氨基酸序列分析结果和预期的序列一致。纯化产物经复性处理,其分子中Cys96和Cys146形成二硫键。体内活性检测显示,纯化和复性的rh-Leptin明显抑制BALB/c小鼠的进食和体重增长,提示其具有明显的生物学活性。 相似文献