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本文对叶绿体小分子量热激蛋白的研究进行了简要的回顾和总结。叶绿体小分子量热激蛋白是热激蛋白超家族的成员,具有3个特殊的保守区域;当植物遇到热胁迫时,叶绿体小分子量热激蛋白能够保护光合系统Ⅱ和类囊体膜;初步分析了叶绿体小分子量热激蛋白与植物的耐热性和耐冷性关系以及其分子伴侣功能。 相似文献
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菜豆热激蛋白在生物膜上的定位 总被引:8,自引:0,他引:8
选用菜豆 Phaseolus vulgris L. 下胚轴 ,运用35S- Met标记放射自显影和二维电泳技术 ,研究热激蛋白 HSPs 的表达和在生物膜组分中的定位 .实验结果表明 ,盐溶蛋白中主要HSPs为 70 k D HSPs和小分子量 HSPs,而小分子量组 HSPs大量富集在质膜和液泡膜组分中 . 相似文献
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水稻HSPs诱导合成的研究 总被引:5,自引:1,他引:4
水稻HSPs在37—40℃开始启动合成,在43℃合成量最大。43℃处理0—9.5小时,可诱导合成两组共18种HSPs。第一组8种HSPs在热激后立即启动合成,其分子量大于50kd;第二组10种HSPs在热激处理3.5小时才启动合成,所有低分子量HSPs都集中在这一组。我们认为,HSPs合成的多级调控主要受处理时间制约,而与高于热激诱导临界温度之上的温度变化无关或关系不大。mRNA体外翻译的结果表明水稻热激mRNA是在热激后新合成的。 相似文献
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昆虫的热休克反应和热休克蛋白 总被引:6,自引:1,他引:5
热休克(热激heatshock)是指短暂、迅速地向高温转换所诱导出的一种固定的应激反应。诱导该反应的温度在种与种之间有所不同。热休克反应最明显的特征是:伴随着正常蛋白质合成的抑制,一部分特殊蛋白质的诱导和表达增加,即为热休克蛋白(heatshockproteins,HSPs)。尽管热休克蛋白的合成也能被其它形式的应激反应所诱导,将它们认为是应激蛋白可能更恰当,但人们习惯上仍将这类蛋白质称为热休克蛋白。由于热休克反应和热休克蛋白是在果蝇(Drosophiliamelanogaster)中最初发现的,故在昆虫中,特别是果蝇等双翅目昆虫中研究得较深入… 相似文献
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热激蛋白60作为分子伴侣家族中的重要成员,在蛋白质的运输、组装以及折叠等方面起到重要的作用。利用离子交换层析和凝胶过滤层析两步纯化方法,从霞水母刺丝囊细胞中分离到热激蛋白60。SDS-PAGE结果显示,在分子量为60kDa处显示为单一清晰的蛋白条带,并且通过N末端测序进行鉴定,其序列为APKEIKFGADAKSLM与热激蛋白60相吻合;此外,还利用ELISA法对其进一步确定,同时对分离过程的热激蛋白60的回收率进行了测定。该方法为进一步研究霞水母热激蛋白60的功能及其应用奠定了基础。 相似文献
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棉花粉蚧热休克蛋白基因的鉴定 总被引:2,自引:0,他引:2
热休克蛋白(heat shock proteins,Hsps)是生物体或细胞受到热胁迫后新合成的一类遗传上高度保守的蛋白,在昆虫应对外界环境因子胁迫时起着重要作用。为了系统研究棉花粉蚧Phenacoccus solenopsis Hsp基因家族,对棉花粉蚧转录组基因注释信息进行分析、获得目标序列,并应用NCBI上Blast X等软件进行比对、共鉴定出24条热激蛋白(Hsp)基因,包括3个Hsp90、8个Hsp70、2个Hsp60和11个s Hsp(small heat shock protein,s Hsp)基因。对棉花粉蚧与模式昆虫家蚕Bombyx mori、黑腹果蝇Drosophila melanogaster、赤拟谷盗Tribolium castaneum系统进化关系分析显示,昆虫的小分子量热休克蛋白s Hsp具有很强的种属特异性,Hsp70家族的保守性比s Hsp强。棉花粉蚧热激蛋白基因的鉴定为深入研究该虫Hsp与生长发育、抗逆境的相互关系奠定了基础。 相似文献
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