Armillariella tabescens EJLY2098β-甘露聚糖酶的诱导、纯化及酶学性质分析 |
| |
作者姓名: | 姚冬生黄小葵刘大岭谢春芳胡熔 |
| |
作者单位: | 暨南大学生命科学院生物技术实验室暨南大学生命科学院生物技术实验室暨南大学生命科学院生物技术实验室暨南大学生命科学院生物技术实验室暨南大学生命科学院生物技术实验室 |
| |
基金项目: | 国家高技术研究发展计划(863计划);国家高技术研究发展计划(863计划);广东省科技攻关项目 |
| |
摘 要: | Armillariella tabescens EJLY2098经魔芋精粉诱导,可产β-甘露聚糖酶,再用正交实验优化诱导培养基,结果在培养基为魔芋精粉2%、蛋白胨1%、土豆汁25%、KH2PO4 0.3%、MgSO4·7H2O 0.15%、维生素B1 0.01%时可诱导出较高活性的酶。用DEAE-阴离子交换色谱从培养上清分离纯化β-甘露聚糖酶,出现2个活性组份。 活性组份P2 的SDS-PAGE分析,发现为电泳纯的一条带,分子量约78.9kD。 HPTLC分析, P2为内切β-甘露聚糖酶;酶反应的最适温度为60℃,最适pH 为4.0~6.0。保温30min的半失活温度t1/2为63℃,在pH 4.5~6.0之间稳定性较好。Na+和Ba2+对其有激活作用,等电点pI约为4.0~4.1。本研究获得了一株产β-甘露聚糖酶的新菌种,为进一步用基因工程方法克隆并构建具有完整自主知识产权的重组β-甘露聚糖酶基因工程菌提供了一个重要的基础工作。
|
关 键 词: | 魔芋精粉 β-甘露聚糖酶 纯化 |
收稿时间: | 2006-01-27 |
修稿时间: | 2006-01-27 |
本文献已被 CNKI 万方数据 等数据库收录! |
| 点击此处可从《中国生物工程杂志》浏览原始摘要信息 |
|
点击此处可从《中国生物工程杂志》下载全文 |