Armillariella tabescens EJLY2098β-甘露聚糖酶的诱导、纯化及酶学性质分析 |
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引用本文: | 姚冬生,黄小葵,刘大岭,谢春芳,胡熔.Armillariella tabescens EJLY2098β-甘露聚糖酶的诱导、纯化及酶学性质分析[J].中国生物工程杂志,2006,26(7):0-0. |
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作者姓名: | 姚冬生 黄小葵 刘大岭 谢春芳 胡熔 |
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作者单位: | 暨南大学生命科学院生物技术实验室 暨南大学生命科学院生物技术实验室 暨南大学生命科学院生物技术实验室 暨南大学生命科学院生物技术实验室 暨南大学生命科学院生物技术实验室 |
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基金项目: | 国家高技术研究发展计划(863计划);国家高技术研究发展计划(863计划);广东省科技攻关项目 |
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摘 要: | Armillariella tabescens EJLY2098经魔芋精粉诱导,可产β-甘露聚糖酶,再用正交实验优化诱导培养基,结果在培养基为魔芋精粉2%、蛋白胨1%、土豆汁25%、KH2PO4 0.3%、MgSO4·7H2O 0.15%、维生素B1 0.01%时可诱导出较高活性的酶。用DEAE-阴离子交换色谱从培养上清分离纯化β-甘露聚糖酶,出现2个活性组份。 活性组份P2 的SDS-PAGE分析,发现为电泳纯的一条带,分子量约78.9kD。 HPTLC分析, P2为内切β-甘露聚糖酶;酶反应的最适温度为60℃,最适pH 为4.0~6.0。保温30min的半失活温度t1/2为63℃,在pH 4.5~6.0之间稳定性较好。Na+和Ba2+对其有激活作用,等电点pI约为4.0~4.1。本研究获得了一株产β-甘露聚糖酶的新菌种,为进一步用基因工程方法克隆并构建具有完整自主知识产权的重组β-甘露聚糖酶基因工程菌提供了一个重要的基础工作。
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关 键 词: | 魔芋精粉 β-甘露聚糖酶 纯化 |
收稿时间: | 2006-01-27 |
修稿时间: | 2006年1月27日 |
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