NBS修饰~(241)Trp对33kD外周蛋白与PSⅡ的结合及放氧活性恢复的影响 |
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作者姓名: | 于勇 李荣 田少敏 徐春和 阮康成 |
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作者单位: | 中国科学院上海植物生理研究所,中国科学院上海生物化学研究所 |
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基金项目: | 国家自然科学基金,国家重点基础研究发展规划资助项目 |
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摘 要: | 高等植物光系统Ⅱ(PSⅡ)中膜结合的33kD外周蛋白对锰分子簇的稳定及PSⅡ高放氧活力的维持具有重要意义。本文通过NBS对菠菜33kD蛋白中唯一的色氨酸残基(近C端241Trp)的修饰研究了该残基在光合放氧系统中的作用。结果表明241Trp位于33kD蛋白内部的疏水区。修饰后的33kD外周蛋白对PSⅡ颗粒的重组能力减弱。部分重组上经NBS修饰的33kD蛋白的PSⅡ颗粒放氧活力得不到恢复。表明241Trp对33kD蛋白与PSⅡ的结合及功能的实现有着特殊意义。
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关 键 词: | 33kD外周蛋白;色氨酸;化学修饰;PSⅡ;放氧 |
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