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大鼠肝脏过氧化氢酶的分离纯化及性质
引用本文:周娜磊,李玥,高媛,陈永春,姚敏. 大鼠肝脏过氧化氢酶的分离纯化及性质[J]. 氨基酸和生物资源, 2009, 31(2)
作者姓名:周娜磊  李玥  高媛  陈永春  姚敏
作者单位:河北医科大学04级临床医学本硕班;河北医科大学生化教研室,河北,石家庄,050017
基金项目:河北省教育科学研究规划重点课题 
摘    要:根据过氧化氢酶的催化特性,采用盐析,透析,离心等技术,从大鼠肝脏中分离纯化过氧化氢酶,提纯倍数达到26倍,酶活性回收率为57%。为一般实验室分离纯化大鼠过氧化氢酶提供了一种有效的方法。酶学性质研究表明,该酶最适温度为37℃,最适pH值为7.5,在此条件下,以过氧化氢为底物的Km值为56 mmol.L-1。

关 键 词:大鼠肝脏  过氧化氢酶  纯化  酶学性质

Purification and Some Properties of Catalase from Rat Liver
ZHOU Na-lei,LI Yue,GAO Yuan,CHEN Yong-chun,YAO min. Purification and Some Properties of Catalase from Rat Liver[J]. Amino Acids & Biotic Resources, 2009, 31(2)
Authors:ZHOU Na-lei  LI Yue  GAO Yuan  CHEN Yong-chun  YAO min
Abstract:According to the properties of catalase,we have got catalase from rat liver through the techniques of salting out,dialysis and centrifugation.The purification index was 26 and the recovery was 57%.This provided an effective method for the purification of rat liver catalase.The optimum temperature and pH of the rat catalase in liver were 37℃ and 7.5.The Km of substrate H2O2 was 56mmol·L-1,based on the optimum temperature and pH.
Keywords:rat liver  catalase  purification  properties
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