| 假单胞杆菌D-海因酶的纯化及酶学性质 |
| |
| 引用本文： | 石亚伟,李汉卿,袁静明,齐延红,李晋川.假单胞杆菌D-海因酶的纯化及酶学性质[J].微生物学报,2001,41(5). |
| |
| 作者姓名： | 石亚伟 李汉卿 袁静明 齐延红 李晋川 |
| |
| 作者单位： | 山西大学生物工程中心；山西省生物研究所 |
| |
| 摘 要： | D 海因酶是工业上生产D 型氨基酸的关键酶 ,用热变性 ,硫酸铵沉淀及SepharoseQfastflow ,Phenyl Sepharosefastflow ,Superose 1 2等柱层析步骤从Pseudomonas 2 2 62菌体中分离纯化了该酶 ,纯化倍数约为 60 ,活力回收约为 1 6%。该酶为同源二聚体 ,分子量约为 1 0 9kD ,亚基分子量约为 53 7kD ,反应最适pH为 8 0 ,最适温度为 70℃ ,在pH6.0～ 1 0 0和温度 60℃以下稳定 ,该酶对巯基试剂敏感 ,大多数二价金属离子如镁、锰离子等能促使酶活提高 ,但高浓度锌离子能抑制酶活 ,以二氢尿嘧啶为底物的米氏常数Km =2 .5× 1 0 - 2 mol L。该酶的N末端1 0个氨基酸残基依次为MDKLIKNGTI
|
| 关 键 词： | 假单胞杆菌2262 海因酶 纯化 性质 |
|
| 点击此处可从《微生物学报》浏览原始摘要信息 |
| 点击此处可从《微生物学报》下载免费的PDF全文 |
|
