Morphometric parameters of the midgut cells of Aedes aegypti L. (Insecta,Diptera) under various conditions |
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Authors: | Prof. Dr. Hermann Hecker Werner Rudin |
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Affiliation: | (1) Swiss Tropical Institute, Basel, Switzerland;(2) Schweiz. Tropeninstitut, Socinstr. 57, CH-4051 Basel, Switzerland |
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Abstract: | Summary Previous morphometric or biochemical investigations have yielded different data on the distribution of free and membrane-bound ribosomes in midgut cells of Aedes aegypti. In the present paper ribosomal distribution has been morphometrically analysed to determine whether different mosquito strains, different food and different narcosis used in these previous studies, and/or methodological errors, could account for the different results.Most of the cellular parameters in the stomach epithelium of female A. aegypti, strain Rockefeller, and their changes during blood digestion, are comparable to those measured for another Aedes strain (Segemaganga, Hecker and Rudin 1979), and are generally similar to those of Anopheles stephensi (Hecker 1978). Proteolytic activity against casein is similar for both Aedes strains with a maximum activity being registered around 30 h after a blood meal. During digestion of human serum there is no increase in the ratio of membranebound to free ribosomes, and no significant increase in the surface area of the rough endoplasmic reticulum or of the number of bound or free ribosomes. Proteolytic activity is distinctly lower than during blood digestion. Immobilization of mosquitoes prior to dissection by ether narcosis or by shaking in a test tube has no significant influence on cellular parameters in females fed on sugar solution and investigated 3days after emergence.It is concluded that the differences in ribosomal parameters previously obtained by morphometrical (Hecker and Rudin 1979) and biochemical (Gander et al. 1980) methods, can only partly be explained by the selection of different food for the mosquitoes, and must also have been caused by methodological inadequacies.
Zusammenfassung Frühere morphometrische und biochemische Untersuchungen erbrachten teilweise unterschiedliche Resultate betreffend Verteilung freier und membrangebundener Ribosomen in Mitteldarmzellen von Aedes aegypti. In der vorliegenden Arbeit wurde morphometrisch untersucht, ob diese Unterschiede bedingt waren durch die Verwendung verschiedener Mückenstämme, unterschiedlichen Futters und verschiedener Narkosemethoden durch die beiden Arbeitsgruppen, oder ob methodische Einflüsse dafür verantwortlich waren.Die meisten Zellparameter im Magenepithel von A. aegypti, Stamm Rockefeller , wie auch ihre Änderungen während der Verdauung eines Blutmahls, entsprachen den für einen andern Aedes-Stamm (Segemaganga, Hecker und Rudin 1979) gemessenen Werten und stimmten im allgemeinen mit denjenigen für Anopheles stephensi (Hecker 1978) überein. Die proteolytische Aktivität gegen Casein war bei beiden Stämmen gleich mit einem Aktivitäts-Maximum um 30h nach Blutmahl. Bei der Verdauung von menschlichem Serum konnte keine Zunahme des Verhältnisses von membrangebundenen zu freien Ribosomen, keine signifikante Oberflächenvergrößerung des rauhen endoplasmatischen Retikulums und keine signifikante Erhöhung der Zahl gebundener und freier Ribosomen gemessen werden. Die Proteaseaktivität war deutlich schwächer als während der Verdauung von Blut. Betäubung der Mücken vor der Sektion mit Aether oder durch Schütteln in Reagenzgläsern ergab im Vergleich keinen signifikanten Einfluß auf die Zellparameter von Zuckerwasser-gefütterten Weibchen, die drei Tage nach dem Schlüpfen untersucht wurden.Unterschiede in den Ribosomenparametern, die mit morphometrischen Methoden (Hecker und Rudin 1979) einerseits und biochemischen (Gander et al. 1980) andererseits untersucht wurden, konnten nur teilweise durch die Wahl unterschiedlichen Futters für die Mücken durch die beiden Arbeitsgruppen erklärt werden. Es müssen zusätzlich methodische Einflüsse für diese Unterschiede verantwortlich sein. |
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Keywords: | Mosquito strains Blood digestion Serum digestion Proteolytic activity Ribosomes Electron microscopy |
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