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泛素连接酶E3
引用本文:杨东叶,刘凯于,余泽华.泛素连接酶E3[J].细胞生物学杂志,2005,27(3):281-285.
作者姓名:杨东叶  刘凯于  余泽华
作者单位:华中师范大学昆虫学研究所 武汉430079 (杨东叶,刘凯于),华中师范大学昆虫学研究所 武汉430079(余泽华)
基金项目:国家自然科学基金资助项目(No.39870039)~~
摘    要:蛋白质的泛素化修饰具有高度的特异性,它参与调节细胞内许多的生理活动。蛋白质的泛素化修饰涉及一系列的酶参与反应,包括泛素激活酶E1、结合酶E2以及连接酶E3。而其中泛素连接酶E3对靶蛋白的特异性识别起关键作用。泛素连接酶E3主要由HECT结构域家族、RING结构域家族和U-box结构域家族组成。现对泛素连接酶E3的分类、结构及其对靶蛋白的识别机制等进行综述。

关 键 词:泛素连接酶E3  蛋白质  泛素化修饰  特异性识别机制  分类  结构
修稿时间:2004年12月2日

Ubiquitin Ligase E3
Dong-Ye Yang,Kai-Yu Liu,Ze-Hua Yu.Ubiquitin Ligase E3[J].Chinese Journal of Cell Biology,2005,27(3):281-285.
Authors:Dong-Ye Yang  Kai-Yu Liu  Ze-Hua Yu
Institution:Dong-Ye Yang,Kai-Yu Liu,Ze-Hua Yu*
Abstract:Ubiquitination of protein is high selective and very important in regulating various cellular processes. Ubiquitination involves the successive actions of the ubiquin-activating enzyme(E1), ubiquitin-conjugating enzyme(E2), and ubiquitin-protein ligase enzyme(E3). E3 is most directly responsible for substrate recognization. It contains three members, including HECT domain E3, RING domain E3, and U-box domain E3. Here, we summarize the classification, the structure and the mechanism of substrate recognization of ubiquitin-protein ligase enzyme (E3).
Keywords:ubiquitin  ubiquitin ligase  HECT domain  RING domain  U-box domain  
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