| GroEL分子伴侣研究进展 |
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| 引用本文： | 张经余,赵志虎,蔡民华.GroEL分子伴侣研究进展[J].生物技术通讯,2001,12(2):127-129. |
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| 作者姓名： | 张经余 赵志虎 蔡民华 |
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| 作者单位： | 1. 首都师范大学生物系
2. 军事医学科学院生物工程研究所 |
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| 摘 要： | 大肠杆菌的GroEL是同型寡聚复合体,由14个相对分子质量58×103亚基组成背靠背的双环结构。它在新生蛋白质的正确折叠和组装以及在热或化学逆境下变性蛋白质的恢复过程中起重要作用。同时，在大肠杆菌的跨膜转运及插入细胞质膜方面都起重要作用。这些活动依赖于GroEL与底物蛋白的疏水片断的相互作用。综述了Hsp60分子伴侣系统中研究得比较清楚的GroEL的晶体结构、功能及作用机理等方面的研究进展。
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| 关 键 词： | GroE 分子伴侣 结构 功能 |
| 修稿时间： | 2000年10月23 |
Progress in molecular chaperon GroEL |
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| ZHANG Jing-Yu,ZHAO Zhi-Hu,CAI Min-Hua.Progress in molecular chaperon GroEL[J].Letters in Biotechnology,2001,12(2):127-129. |
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| Authors: | ZHANG Jing-Yu ZHAO Zhi-Hu CAI Min-Hua |
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| Institution: | ZHANG Jing Yu 1,ZHAO Zhi Hu 2,CAI Min Hua 1 |
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| Abstract: | Molecular chaperon GroEL of E.coli is a homo oligomeric complex composed of 14 58kDa subunits arranged in two rings stacked back to back, which is required for correct folding and assambly of newly synthesized proteins and for recovery of the cell after exposure to either thermal or chemical stress .Apart from these functions, GroEL chaperon is able to play a role in protein translocation across or insertion into the cytoplasmic membrane of E.coli. These actions depend on the interaction between GroE chaperionin system and the hydrophobic side chains . |
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| Keywords: | GroE(GroEL/GroES) molecular chaperone structure function |
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