GM3对重建Gs与AC偶联功能的影响

将神经节苷脂ＧＭ３（Ｍｏｎｏｓｉａｌｏｇａｎｇｌｉｏｓｉｄｅ－ＧＭ３）通过保温法掺入到含激活型Ｇ蛋白（ＳｔｉｍｕｌａｔｏｒｙＧＴＰ－ｂｉｎｄｉｎｇｐｒｏｔｅｉｎ，Ｇｓ）与腺苷酸环化酶（ＡｄｅｎｙｌｙｌＣｙｃｌａｓｅ，ＡＣ）的脂酶体中，研究了ＧＭ３对Ｇｓ和ＡＣ偶联功能的影响。实验结果表明，在４－１０μｍｏｌ／Ｌ浓度范围的ＧＭ３增加ＡＣ的基础活力；在高于４μｍｏｌ／Ｌ时，ＧＭ３可显著抑制Ｇｓ激活ＡＣ的能力；而在ＧＭ３浓度高于１００μｍｏｌ／Ｌ的条件下，Ｇｓ结合ＧＴＰγＳ（Ｇｕａｎｏｓｉｎｅ５＇－Ｏ－（３－ｔｈｉｏｔｒｉｐｈｏｓｐｈａｔｅ））的活力受到明显抑制。随外源ＧＭ３浓度的增加，ＧＭ３对Ｇｓ激活ＡＣ的能力与对ＡＣ基础活力的影响似乎并不完全一致。这些结果提示，Ｇｓ与ＡＣ的解偶联对较低浓度的ＧＭ３的影响更加敏感。用荧光探剂ＭＣ５４０标记脂酶体，测量其荧光光谱的结果显示，随着ＧＭ３浓度增加，ＭＣ５４０的荧光强度增强，这说明外源性的ＧＭ３的掺入使膜脂质分子头部的堆积变得更加疏松。这可能提示，ＧＭ３介导的膜脂物理状态的变化是调节Ｇｓ与ＡＣ偶联功能的重要因素之一。

EFFECT OF GM3 ON THE COUPLING FUNCTION BETWEEN Gs AND AC