| DnaK蛋白扭链残基突变体影响其ATPase活性的分子动力学模拟研究 |
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| 引用本文： | 张桥石,李灌澍,窦薛楷,薛友林,宋有涛.DnaK蛋白扭链残基突变体影响其ATPase活性的分子动力学模拟研究[J].生物信息学,2016,14(3):139-145. |
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| 作者姓名： | 张桥石 李灌澍 窦薛楷 薛友林 宋有涛 |
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| 作者单位： | 辽宁大学生命科学院, 沈阳 110036,辽宁大学环境学院, 沈阳 110036,辽宁大学环境学院, 沈阳 110036,辽宁大学轻型产业学院, 沈阳 110036,辽宁大学生命科学院, 沈阳 110036;辽宁大学环境学院, 沈阳 110036 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金项目(31570154)；国家自然科学基金项目(31201285)。 |
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| 摘 要： | 大肠杆菌分子伴侣蛋白Dna K氮端核苷酸结合域(NBD,nucleotide-binding domain)的II-A和II-B子域之间的一些高度保守的扭链残基突变后(I202A,S203A,G223A,L227A,G228A),其ATPase活性也发生变化原因不清楚。我们通过同源建模的方法构建NBD与小分子ATP相互作用的各蛋白模型,使用分子动力学模拟方法研各模型的结构变化并尝试找出其与ATPase活性变化的关系。结果表明,除L227A外,所有突变模型T11烃基与ATP-γ磷酸基团间的距离与活性变化间具有明显规律;但是所有模型中,能影响与Dna J结合,从而影响ATPase活性的β220(214-221)部分的紧致性变化符合规律,进一步的蛋白对接实验证实了这一点,所以这些扭链残基突变体可能主要是通过这两个部分的变化,引起ATPase活性的改变。
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| 关 键 词： | DnaK 扭链残基 同源建模 分子动力学模拟 蛋白对接 |
| 收稿时间： | 2015/12/16 0:00:00 |
| 修稿时间： | 2016/2/19 0:00:00 |
Using molecular dynamics simulation to study the effects of the ATPase activity in mutants of hinge residues of Dnak |
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| ZHANG Qiaoshi,LI Guanshu,DOU Xuekai,XUE Youlin and SONG Youtao.Using molecular dynamics simulation to study the effects of the ATPase activity in mutants of hinge residues of Dnak[J].China Journal of Bioinformation,2016,14(3):139-145. |
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| Authors: | ZHANG Qiaoshi LI Guanshu DOU Xuekai XUE Youlin and SONG Youtao |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | DnaK Hinge residues Homologous modeling Molecular dynamics simulation Protein docking |
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