| 大肠杆菌表达的重组人GM-CSF的纯化 |
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| 引用本文： | 凌明圣,邹民吉,徐明波,王嘉玺,马贤凯.大肠杆菌表达的重组人GM-CSF的纯化[J].生物技术通讯,1994(4). |
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| 作者姓名： | 凌明圣 邹民吉 徐明波 王嘉玺 马贤凯 |
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| 作者单位： | 军事医学科学院基础医学研究所，军事医学科学院基础医学研究所，军事医学科学院基础医学研究所，军事医学科学院基础医学研究所，军事医学科学院基础医学研究所 北京 100850，北京 100850，北京 100850，北京 100850，北京 100850 |
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| 摘 要： | 本文对重组人粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子(rhGM-CSF)高效表达克隆pZW.GM的表达产物进行纯化,并对纯化的人GM-CSF进行了N端氨基酸序列分析。人GM-CSF基因表达产物在大肠肝菌中以不溶性包涵体形式存在,经超声破菌、包涵体抽提、凝胶过滤层析、复性、离子交换一系列纯化步骤,终产物纯度达99％,按蛋白总量计算回收率达10％,比活性达1×10~7u/mg蛋白质。通过测定纯化人GM-CSF的N端16个氨基酸序列,与由其DNA序列推导的氨基酸序列完全一致。
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| 关 键 词： | 重组人粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子 复性 纯化 氨基酸序列分析 |
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