NMT在大肠杆菌中的His6融合表达及其纯化研究 |
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引用本文: | 许正平,段治军.NMT在大肠杆菌中的His6融合表达及其纯化研究[J].生物化学与生物物理学报,1997,29(4):383-388. |
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作者姓名: | 许正平 段治军 |
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作者单位: | 中国科学院上海生物化学研究所,浙江大学生物科学与技术系 |
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摘 要: | 将啤酒酵母NMT基因以N端融合6个组氨酸的形式在E.coliBL21(DE3)中进行了IPTG诱导的表达研究。SDS-PAGE分析确定有与His。-rNMT理论分子量一致的诱导表达条带,其表达量占全菌蛋白的10%左右;表达产物性质分析表明His-rNMT主要以可溶形式存在。在此基础上不受利用固定化金属离子配体亲和层析一步纯化目的蛋白,纯度可达95%以上。体外标脾性是His6-rNMT具有与成熟NM
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关 键 词: | 蛋白质N端 豆蔻酰 转移酶 NMT His6 融合表达 |
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