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保守GTP酶ObgE的分子伴侣活性研究
引用本文:薛佳莹,关洪斌,秦燕.保守GTP酶ObgE的分子伴侣活性研究[J].生物物理学报,2011(6).
作者姓名:薛佳莹  关洪斌  秦燕
作者单位:山东大学威海分校海洋学院;中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室;
基金项目:国家自然科学基金项目(08JM031001)~~
摘    要:分子伴侣(molecular chaperone)能够帮助新生多肽链或错误折叠的蛋白质形成天然构象,但本身又不是成熟蛋白质的组成成分。蛋白质需要分子伴侣的帮助,才能够从核糖体合成的新生肽链折叠成有生物活性的大分子。E.coli的ObgE蛋白是保守的GTP酶,ObgE蛋白参与信号转导、蛋白运输和细胞周期调控,并与E.coli在氨基酸饥饿下的应激反应有关。本实验通过分子克隆,将E.coli ObgE蛋白的基因克隆到表达载体pET-28a中,转化到E.coli BL21进行蛋白表达纯化。纯化后的ObgE蛋白通过柠檬酸合成酶变复性实验、α-葡萄糖苷酶变复性实验、牛碳酸酐酶变复性实验,检测ObgE蛋白的分子伴侣活性,发现ObgE具有一定的分子伴侣活性,为该蛋白的研究应用奠定了基础。

关 键 词:ObgE蛋白  分子伴侣  基因克隆  蛋白纯化  

Chaperone Activity of Conservative GTPase ObgE
XUE Jiaying,GUAN Hongbin,QIN Yan .Marine College of Sh,ong University,Weihai,Sh,ong ,China .National Laboratory of Biomacromolecules.Chaperone Activity of Conservative GTPase ObgE[J].Acta Biophysica Sinica,2011(6).
Authors:XUE Jiaying  GUAN Hongbin  QIN Yan Marine College of Sh  ong University  Weihai  Sh  ong  China National Laboratory of Biomacromolecules
Institution:XUE Jiaying1,GUAN Hongbin1,QIN Yan2 1.Marine College of Shandong University,Weihai,Shandong 264209,China 2.National Laboratory of Biomacromolecules,Institute of Biophysics,The Chinese Academy of Sciences,Beijing 100101,China
Abstract:Chaperone can facilitate the nascent peptide and denatured protein to fold to the native state but do not occur in these structures when the structures are performing their normal biological functions.Peptides need the help of chaperones to fold to the nature state when they are produced from the ribosomes.Protein ObgE from E.coli is a highly conserved GTPase.ObgE participates in cell signaling,transportation of protein and cell cycle regulation.In present work,we cloned the DNA of E.coli ObgE into vector p...
Keywords:ObgE  Chaperone  Gene clone  Protein purification  
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