| 短小芽孢杆菌碱性蛋白酶BP的纯化和性质 |
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| 引用本文： | 邱秀宝 高东 王颖达. 短小芽孢杆菌碱性蛋白酶BP的纯化和性质[J]. 微生物学报, 1994, 34(4): 293-300 |
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| 作者姓名： | 邱秀宝 高东 王颖达 |
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| 作者单位： | 中国科学院微生物研究所；山东大学微生物系；山东大学微生物系 北京 |
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| 摘 要： | 短小芽孢杆菌产生的碱性蛋白酶BP经CM—Sephadex-C-50和Sephadex-G75两个柱层析,得到了聚丙烯酰胺凝胶电泳纯的酶组分,比活力从1307μ/mg提高到5538μ/mg.活力回收为21%,酶水解酪蛋白的最适反应温度为50℃,最适pH为9.5,Mn^2+、Ca^2+对酶有激活作用,Hg2+、Ag^+对酶有抑制作用.酶的热稳定性不高,但在Ca^2+保护下,热稳定性明显提高.酶的最适作用底物为酪蛋白,对血红蛋白、蛇毒蛋白、牛血清蛋白、卵蛋白、核糖核酸酶也有水解作用.对酪蛋白的Km为0.62%,V_max为50μg/min.DFP可完全抑制酶活性,PMSF和NBS也严重抑制酶活力,PCMB、_o-PTH和EDTA几乎不抑制酶活力.纯酶的分子量为25000Dal.该酶蛋白含有17种氨基酸,其中甘氨酸(Gly)和丙氨酸(Ala)为主要氨基酸.
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| 关 键 词： | 短小芽孢杆菌 蛋白酶 提纯 |
STUDIES ON PURIFICATION AND SOME PROPERTIES OF PROTEASE BP FROM BACILLUS PUM1LUS |
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| Qiu Xiubao. STUDIES ON PURIFICATION AND SOME PROPERTIES OF PROTEASE BP FROM BACILLUS PUM1LUS[J]. Acta microbiologica Sinica, 1994, 34(4): 293-300 |
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| Authors: | Qiu Xiubao |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | Bacillus pumilus Protease Purification and property |
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