| 重组E．coli胆固醇氧化酶的分离纯化及其酶学性质研究 |
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| 引用本文： | 钟学敏,张玲,孙艳,杨海麟,王武.重组E．coli胆固醇氧化酶的分离纯化及其酶学性质研究[J].生物技术通报,2009(5). |
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| 作者姓名： | 钟学敏 张玲 孙艳 杨海麟 王武 |
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| 作者单位： | 江南大学工业生物技术教育部重点实验室,无锡,214122 |
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| 基金项目： | 国家高技术研究发展计划(863计划)，工业生物技术教育部重点实验室基金 |
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| 摘 要： | 对重组E.coli产生的胆固醇氧化酶采用70%硫酸铵盐析、CM Sepharose FF离子层析、Phenyl Sepharose 6 Fast疏水层析、Sephadex G-75凝胶过滤,得到的胆固醇氧化酶在SDS-PAGE上呈单一蛋白质条带,酶的纯化倍数为93,收率为21%.部分酶学性质表明:酶的最适反应温度为37℃,最适反应pH7.5,热稳定范围在40℃以下,酶的pH稳定范围为6～9,分子量分别为50 kD和52 kD.酶动力学参数Km值及Vmax分别为8.2×10-5 mol/L和0.21 mmol/(L.min).
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| 关 键 词： | 胆固醇氧化酶 重组E.coli 分离纯化 酶学性质 |
Purification and Partial Characterization of Cholesterol Oxidase from Recombinant E. coli |
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| Zhong Xuemin,Zhang Ling,Sun Yan,Yang Hailin,Wang Wu.Purification and Partial Characterization of Cholesterol Oxidase from Recombinant E. coli[J].Biotechnology Bulletin,2009(5). |
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| Authors: | Zhong Xuemin Zhang Ling Sun Yan Yang Hailin Wang Wu |
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