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| 单克隆抗体——研究蛋白质折叠的新探针 | |
| 作者姓名： | 程鹏 王锡德 静国忠 赵康源 周筠梅 郭振泉 |
| 作者单位： | 1.中国科学院生物物理研究所生物大分子重点实验室 北京100101 2.北京大学生命中心 北京100871 |
| 摘 要： | 利用竞争ELISA的方法 ,发现溶液状态下全酶SNaseR及其 7个N -末端肽段与McAb2C9之间的结合存在差别 ,其中SNR1 2 1 ,SNR1 0 2 ,SNR79,SNR5 2及全酶SNaseR能够与抗体较好地结合 ,而SNR1 41 ,SNR1 35 ,SNR1 1 0与抗体结合很弱 .由于全酶和SNR5 2均能与McAb2C9紧密结合 ,其抗原决定簇应该包含在 - 6～5 2序列中 .因此 ,不同长度的肽段与抗体结合能力直接与抗原决定簇的可接近程度相关 .比较不同长度的肽段与单抗McAb2C9的结合能力 ,清楚地表明肽链在从N 末端向C -末端延伸的过程中 ,其构象在不断调整直至形成完整的功能蛋白 ,这一结果有力地支持邹氏新生肽链折叠假说 .单克隆抗体作为一种新型探针 ,可为蛋白质折叠机制的研究提供重要的信息 . |
| 关 键 词： | 金黄色葡萄球菌核酸酶 单克隆抗体 抗原决定簇 蛋白质折叠 |
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