| 泛素连接酶SMURF1催化ADAR1的多聚泛素化修饰 |
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| 引用本文： | 周文淼,王红霞,刘昆梅,刘菁,屈昱良,郭乐.泛素连接酶SMURF1催化ADAR1的多聚泛素化修饰[J].中国生物化学与分子生物学报,2023(11):1630-1637. |
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| 作者姓名： | 周文淼 王红霞 刘昆梅 刘菁 屈昱良 郭乐 |
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| 作者单位： | 1. 宁夏医科大学临床医学院;2. 宁夏医科大学检验学院;3. 宁夏医科大学颅脑疾病重点实验室 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金（No.82260321,No.82160497,No.32070930）；;宁夏自然科学基金（No.2022AAC02034）；;宁夏高等学校科学研究项目（（No.NYG2022045）资助~~； |
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| 摘 要： | 既往研究发现，SMAD特异性E3泛素蛋白连接酶1(SMAD specific E3 ubiquitin protein ligase 1,SMURF1)通过其E3泛素连接酶活性介导自噬进程，然而SMURF1的泛素化底物蛋白质仍有待进一步挖掘。本文利用免疫共沉淀(Co-IP)联合蛋白质谱分析捕获并鉴定THP-1细胞中SMURF1的相互作用蛋白质集合物，发现在THP-1细胞中SMURF1可与222种蛋白质物理性结合，RNA腺苷脱氨酶1(adenosine deaminase acting on RNA 1,ADAR1)具有较高的肽段结合分数。构建SMURF1过表达载体并转染到HEK-293T细胞中，Co-IP和Western印迹检测验证外源性SMURF1与内源性ADAR1存在相互作用。qRT-PCR和Western印迹检测结果显示，在HEK-293T细胞中过表达SMURF1后ADAR1 mRNA水平差异无统计学意义、蛋白质水平明显降低(P<0.05)。用放线菌酮(CHX)分别处理正常和过表达SMURF1的HEK-293T细胞，Western印迹检测显示，过表达SMURF1后ADAR1...
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| 关 键 词： | SMAD特异性E3泛素蛋白连接酶1 RNA腺苷脱氨酶1 泛素化 翻译后修饰 |
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