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Saure und alkalische Phosphatase sowie Adenosintriphosphatasen im Epithel der Pars proventricularis des Pferdemagens
Authors:B. Schnorr  K. -H. Wille
Affiliation:(1) Veterinär-Anatomisches Institut der Justus Liebig-Universität Gießen, Lehrstuhl I, Deutschland
Abstract:Zusammenfassung Im Epithel der Pars proventricularis des Pferdes wurden mit licht- und elektronenmikroskopischen cytochemischen Methoden eine lysosomale saure Phosphatase sowie die Mg++- und Ca++-aktivierbaren ATPasen nachgewiesen und lokalisiert. Positive Reaktionen der unspezifischen alkalischen Phosphatase fanden sich dagegen ausschließlich an den subepithelialen Gefäßschlingen der Papillae occultae.Die ATPasen-Aktivität nimmt vom Stratum basale zum Stratum superficiale kontinuierlich ab. Die Reaktionsintensität ist nach 45 min-Inkubationszeit optimal und läßt sich nicht weiter steigern. Eine Erhöhung der Mg++-aktivierbaren Grundaktivität des Enzyms durch Na+ und K+ ist cytochemisch nicht nachweisbar. Die Reaktionsprodukte haften an der äußeren Lamelle der Zellmembranen. Frei von Enzymaktivitäten sind lediglich die an der Bildung von Desmosomen und Halbdesmosomen beteiligten Plasmalemm-Abschnitte.Einige Probleme des aktiven Transportes, die sich aus den histochemischen Enzym-Befunden ergeben, werden diskutiert.
Histochemical and ultrastructural study of the acid phosphatase, alkaline phosphatase, and adenosine triphosphatase contents in the pars proventricularis epithelium of the horse stomach
Summary The activities and localization of a lysosomal acid phosphatase and of a Mg++-and Ca++-activated ATPase were shown in the pars proventricularis epithelium of the horse stomach using cytochemical methods and the light and electron microscopes. Activity of the non-specific alkaline phosphatase was exclusively demonstrated on the subepithelial vessel loops of the papillae occultae.The activity of ATPases gradually decreased from the stratum basale to the stratum superficiale. Reaction intensity was optimal after 45 min and did not increase further. An increase of the Mg++-activated basal activity by Na+ and K++ was not shown cytochemically. Reaction products adhered to the outer lamellae of plasmalemmata. Only the plasmalemmal regions forming desmosomes and hemidesmosomes were free of enzyme activities.Some problems of active transport related to activities of these enzymes have been discussed.
Mit Unterstützung durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft.
Keywords:Stratified squamous epithelium  Stomach (Horse)  Phosphatases  Histochemistry and ultrastructure
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