克鲁维酵母Y-85菊粉酶的纯化和性质 |
| |
引用本文: | 魏文铃,余娴文,戴亚,郑晶,谢忠.克鲁维酵母Y-85菊粉酶的纯化和性质[J].微生物学报,1997,37(6). |
| |
作者姓名: | 魏文铃 余娴文 戴亚 郑晶 谢忠 |
| |
作者单位: | 厦门大学生物学系;厦门大学生物学系 厦门 |
| |
摘 要: | 克鲁维酵母(Kluyveromyces sp.)Y-85产生的胞内菊粉酶(endocellular inulinase)和胞外菊粉酶(exocellular inulinase)粗酶液分别经PEG6000-磷酸盐缓冲液双水相抽提得部分纯化酶液。前者进一步用硫酸铵分级沉淀、Protein-PAK DEAE离子交换、Protein-PAK200SW凝胶过滤后得到两个菊粉酶组分EⅠ和EⅡ;后者采用DEAE-Sephacel离子交换、Sephadex G150凝胶过滤后得到菊粉酶Eexo。经Waters 650E蛋白纯化系统鉴定,三者均呈单一的对称峰;EⅠ和EⅡ达聚丙烯酰胺盘状凝胶电泳纯。EⅠ、EⅡ和Eexo的分子量分别为42kD、65kD和57kD;三者均为糖蛋白,多糖含量分别为30%、35%和25%;I/S(Inulinaseactivity/Sucrase activity)比值分别为0.086、0.078和0.072;三者均属外切菊粉酶。EⅠ、EⅡ和Eexo酶反应最适pH分别为4.6、4.5和4.6,最适温度分别为52℃、52℃和55℃;Ag+、Hg2+和PCMB对酶活性有强烈的抑制作用;三者水解菊芋…
|
关 键 词: | 克鲁维酵母 菊粉酶 纯化和性质 |
|
| 点击此处可从《微生物学报》浏览原始摘要信息 |
| 点击此处可从《微生物学报》下载免费的PDF全文 |
|