| L-谷氨酸氧化酶的克隆表达、纯化及酶学性质研究 |
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| 引用本文： | 卢婵,郑璞,孙志浩. L-谷氨酸氧化酶的克隆表达、纯化及酶学性质研究[J]. 中国生物工程杂志, 2013, 33(6): 38-44 |
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| 作者姓名： | 卢婵 郑璞 孙志浩 |
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| 作者单位： | 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室 无锡 214122 |
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| 基金项目： | 国家"863"计划资助项目 |
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| 摘 要： | 为提高微生物产L-谷氨酸氧化酶水平,将Streptomyces sp.X-119-6的L-谷氨酸氧化酶基因(LGOX)与表达载体pET28a连接,导入E.coli BL21(DE3),实现LGOX的高效表达.采用HisTrapTM FF亲和层析柱对重组L-谷氨酸氧化酶进行纯化,并对纯酶的酶学性质进行了研究.结果表明:在IPTG终浓度为0.4 mmol/L下,30℃诱导6h,可以获得比酶活为1.1 U/mg的粗酶液；重组酶的最适反应温度和pH分别为37℃和5.O；km值为2.12 mmol/L,Vmax为1.06μmol/min·mg,对L-谷氨酸具有专一性；具有良好的应用前景.
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| 关 键 词： | L-谷氨酸氧化酶 克隆 表达 酶学性质 |
| 收稿时间： | 2013-03-04 |
Cloning, Expression, Purification and Characterization of L-glutamate Oxidase |
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| LU Chan,ZHENG Pu,SUN Zhi-hao. Cloning, Expression, Purification and Characterization of L-glutamate Oxidase[J]. China Biotechnology, 2013, 33(6): 38-44 |
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| Authors: | LU Chan ZHENG Pu SUN Zhi-hao |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | L-glutamate oxidase Cloning Expressing Enzymatic properties |
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