摘 要: | 用FTIR研究了不同浓度NaCl溶液中α-辅肌动蛋白二级结构的变化。实验结果发现,在不同NaCl浓度下,α-辅肌动蛋白至少具有三种不同的构象:低盐(30-90mmol/LNaCl),中盐(150mmol/L-250mmol/LNaCl)与高盐(300-500mmol/LNaCl)构象。在低盐溶液中,α-辅肌动蛋白含有较高比例的α-螺旋结构(33-34%),随着溶液中钠盐浓度的升高部分α-螺旋结构转变为β-转角或β-折叠结构。此外还研究了pH诱导α-辅肌动蛋白构象的变化,定量分析结果表明在pH7.0和中盐条件下(α-辅肌动蛋白交联F-actin成束的活性最高),α-辅肌动蛋白β-转角结构含量最高,而α-螺旋结构含量较低。由此可见,β-转角结构在α-辅肌动蛋白交联肌动蛋白成束中可能具有重要的功能。
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